B4 · Système endomembranaire
Appareil de Golgi, glycosylation et tri des protéines
Décrire la polarité cis-trans de l'appareil de Golgi et la progression des protéines à travers ses saccules. Présenter les maturations qui s'y déroulent et le tri des protéines vers leurs destinations.
Biologie cellulaire6 min de lecture15 QCM corrigés
Organisation polarisée de l'appareil de Golgi
Chaque saccule, aussi appelé citerne golgienne, délimite une lumière séparée du cytosol par une membrane. Plusieurs citernes superposées constituent un dictyosome. Une cellule peut contenir plusieurs dictyosomes reliés fonctionnellement.
L'appareil de Golgi présente une polarité structurale et biochimique : ses deux faces n'ont ni la même position, ni la même composition enzymatique, ni la même fonction.
- La face cis, tournée vers le réticulum endoplasmique, reçoit les protéines nouvellement synthétisées.
- Les citernes médianes assurent des étapes intermédiaires de maturation.
- La face trans, tournée vers les destinations cellulaires, achève certaines modifications.
- Le réseau trans-golgien est un ensemble de tubules et de vésicules où les molécules sont triées puis réparties entre plusieurs voies de sortie.
Cette organisation permet une maturation ordonnée : chaque région contient un ensemble particulier d'enzymes. Une protéine rencontre donc successivement les enzymes nécessaires à sa transformation, dans un ordre imposé par son déplacement de la face cis vers la face trans.
Progression des protéines à travers les citernes
Les protéines destinées au système endomembranaire ont été synthétisées dans le réticulum endoplasmique rugueux. Leur synthèse, leur repliement initial et leur sortie du réticulum relèvent de la fiche précédente. Elles atteignent ensuite le réseau cis-golgien, puis progressent jusqu'au réseau trans-golgien.
Deux mécanismes complémentaires rendent compte de cette progression.
Maturation des citernes
Dans le modèle de maturation des citernes, une citerne cis nouvellement formée se transforme progressivement en citerne médiane, puis en citerne trans. Son contenu avance parce que la citerne elle-même change d'identité.
Cependant, les enzymes résidentes doivent rester associées à leur région fonctionnelle. Elles sont donc récupérées et transportées en sens inverse vers des citernes plus précoces. Cette circulation rétrograde maintient la composition enzymatique propre à chaque étage.
Transport entre citernes
Certaines molécules peuvent aussi être transférées entre citernes au moyen d'intermédiaires membranaires. Le fonctionnement réel du Golgi associe ainsi maturation des citernes, échanges entre compartiments et recyclage des protéines résidentes.
Les mécanismes moléculaires du bourgeonnement, les protéines de manteau et la reconnaissance entre vésicules et membranes sont développés dans la fiche consacrée au trafic vésiculaire.
Maturations réalisées dans l'appareil de Golgi
Le Golgi ne synthétise généralement pas la chaîne polypeptidique. Il transforme une protéine déjà produite et participe ainsi à l'acquisition de sa structure fonctionnelle, de sa stabilité et de sa destination.
Glycosylation des protéines
La glycosylation intervient dans le repliement, la protection contre la dégradation, la reconnaissance moléculaire et l'adressage. Comme les enzymes diffèrent selon les citernes, les glycanes sont transformés de manière séquentielle.
La N-glycosylation débute dans le réticulum endoplasmique par la fixation d'un précurseur glucidique sur l'atome d'azote d'une chaîne latérale d'asparagine. Dans le Golgi, ce précurseur est remanié par deux catégories d'enzymes :
- les glycosidases, qui retirent certains résidus glucidiques ;
- les glycosyltransférases, qui ajoutent des résidus glucidiques déterminés.
Ces réactions produisent des N-glycanes matures dont la structure dépend à la fois de la protéine, des enzymes accessibles et du temps passé dans les différentes citernes.
La O-glycosylation débute principalement dans le Golgi. Les résidus glucidiques sont ajoutés successivement sur l'atome d'oxygène de la chaîne latérale d'une sérine ou d'une thréonine. Contrairement à la N-glycosylation, elle ne repose pas sur le transfert initial d'un grand précurseur préassemblé.
Autres modifications
L'appareil de Golgi réalise également plusieurs transformations covalentes :
- phosphorylation de certains résidus glucidiques ;
- sulfatation de chaînes glucidiques ou de certains acides aminés ;
- maturation protéolytique, c'est-à-dire le clivage contrôlé d'un précurseur protéique ;
- poursuite de la maturation de certains lipides membranaires.
Ces modifications peuvent créer un signal d'adressage, modifier l'activité d'une protéine ou renforcer sa stabilité. Elles se déroulent dans la lumière golgienne. Cette lumière est topologiquement équivalente au milieu extracellulaire : après fusion d'une vésicule avec la membrane plasmique, le domaine luminal d'une protéine membranaire devient son domaine extracellulaire.
Tri au niveau du réseau trans-golgien
Le réseau trans-golgien constitue le principal carrefour de sortie. Les protéines y sont concentrées dans des domaines membranaires distincts, puis incorporées dans des transporteurs destinés à des compartiments précis.
Principales destinations
Une protéine quittant le Golgi peut être dirigée :
- vers la membrane plasmique, où elle devient une protéine membranaire ou est libérée à l'extérieur ;
- vers des vésicules de sécrétion régulée, qui stockent leur contenu jusqu'à la réception d'un signal ;
- vers les endosomes, puis éventuellement vers les lysosomes ;
- vers un compartiment antérieur du système endomembranaire lorsqu'elle doit être recyclée ou récupérée.
La sécrétion constitutive fonctionne en permanence et renouvelle la membrane plasmique tout en libérant des protéines. La sécrétion régulée concerne des protéines concentrées dans des vésicules dont la fusion avec la membrane plasmique dépend d'un signal cellulaire.
Signal mannose-6-phosphate
Certaines hydrolases destinées aux lysosomes reçoivent dans le Golgi un groupement mannose-6-phosphate, abrégé M6P, porté par leurs N-glycanes. Ce marqueur est reconnu dans le réseau trans-golgien par un récepteur spécifique. Le complexe est dirigé vers la voie endosomale, puis le récepteur est recyclé.
Le fonctionnement détaillé des lysosomes et les conséquences d'un défaut d'adressage sont traités dans la fiche suivante.
Rétention et récupération
Les protéines résidentes du Golgi doivent échapper à l'expédition terminale. Leur localisation dépend de propriétés membranaires, d'interactions avec d'autres protéines et de mécanismes de récupération. De même, une protéine résidente du réticulum endoplasmique ayant atteint le Golgi peut être reconnue grâce à un signal de retour puis renvoyée vers son compartiment d'origine.
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