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Sommaire

  • 1Organisation générale
    • 1.1Structure des protéines constitutives
  • 2Assemblage des filaments intermédiaires
  • 3Absence de polarité
  • 4Stabilité et dynamique
  • 5Familles et spécificité cellulaire lock — section verrouillée
    • 5.1Kératines lock — section verrouillée
    • 5.2Protéines de type III lock — section verrouillée
    • 5.3Neurofilaments lock — section verrouillée
    • 5.4Lamines nucléaires lock — section verrouillée
    • 5.5Protéines exprimées par les cellules immatures lock — section verrouillée
  • 6Résistance mécanique lock — section verrouillée
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  5. Filaments intermédiaires

B4 · Cytosquelette

Filaments intermédiaires

Décrire l'assemblage des filaments intermédiaires, leur absence de polarité et leur stabilité comparée aux autres éléments du cytosquelette. Présenter leurs familles selon le type cellulaire et leur rôle de résistance mécanique.

Biologie cellulaire·schedule6 min de lecture·quiz15 QCM corrigés

Organisation générale

Définition

Filament intermédiaire

Élément fibreux du cytosquelette d'environ 10 nm\pu{10 nm}10 nm de diamètre, constitué de protéines assemblées en câbles résistants aux contraintes mécaniques.

Le qualificatif intermédiaire vient de son diamètre, situé entre celui des microfilaments d'actine et celui des microtubules. Contrairement à ces deux autres éléments, les filaments intermédiaires ne sont pas formés par une seule famille universelle de protéines : leur composition varie selon le type cellulaire et son état de différenciation.

Ils forment des réseaux cytoplasmiques étendus entre la région périnucléaire et la membrane plasmique. Une famille particulière, celle des lamines, constitue un réseau situé sous l'enveloppe nucléaire. Leur organisation est donc adaptée au maintien de la forme cellulaire, à la cohésion des tissus et à la résistance aux étirements.

Structure des protéines constitutives

Une protéine de filament intermédiaire possède trois régions principales :

  • un domaine central allongé, riche en hélices α\alphaα et relativement conservé entre les familles ;
  • un domaine de tête non hélicoïdal à l'extrémité aminoterminale ;
  • un domaine de queue non hélicoïdal à l'extrémité carboxyterminale.

Le domaine central permet l'association régulière des protéines. Les domaines de tête et de queue, plus variables, participent à l'assemblage, aux interactions avec d'autres structures cellulaires et aux propriétés propres de chaque famille.

Assemblage des filaments intermédiaires

L'assemblage est progressif et ne nécessite ni hydrolyse d'ATP ni hydrolyse de GTP. Il repose principalement sur des interactions non covalentes entre les domaines centraux.

Définition

Dimère en superhélice

Association parallèle de deux protéines de filament intermédiaire dont les domaines centraux en hélice α\alphaα s'enroulent l'un autour de l'autre.

Deux monomères orientés dans le même sens forment d'abord un dimère parallèle. Deux dimères s'associent ensuite en sens opposés, avec un léger décalage longitudinal, pour former un tétramère antiparallèle.

Définition

Tétramère antiparallèle

Assemblage de deux dimères disposés en orientations opposées, de sorte que les extrémités des protéines se compensent spatialement.

Plusieurs tétramères s'associent latéralement pour produire une unité courte. Ces unités s'unissent bout à bout, puis se compactent radialement. Le filament mature correspond ainsi à un câble torsadé composé de nombreux polypeptides.

Méthode

Étapes de l'assemblage

  1. Association parallèle de deux monomères en un dimère en superhélice
  2. Association antiparallèle et décalée de deux dimères en un tétramère
  3. Regroupement latéral de plusieurs tétramères en une unité courte
  4. Association longitudinale des unités courtes
  5. Compaction radiale en un filament mature d'environ 10 nm\pu{10 nm}10 nm

Cette construction hiérarchique multiplie les contacts entre sous-unités. Elle explique la grande résistance du filament : une contrainte appliquée à une région est répartie entre de nombreuses protéines plutôt que concentrée sur une seule liaison.

Absence de polarité

Définition

Polarité structurale

Existence de deux extrémités différentes dans un polymère, résultant de l'orientation identique de ses sous-unités.

Les deux monomères d'un dimère sont parallèles, mais les deux dimères du tétramère sont antiparallèles. Le tétramère présente donc une organisation globalement symétrique. Lorsque les tétramères s'assemblent, cette symétrie est conservée : les deux extrémités du filament mature sont équivalentes.

Le filament intermédiaire ne possède ainsi ni extrémité positive ni extrémité négative. Cette absence de polarité a deux conséquences majeures :

  • son assemblage ne privilégie pas une extrémité particulière ;
  • il ne sert pas de piste directionnelle à des moteurs moléculaires.

Les transports intracellulaires orientés sont assurés par les microtubules et les microfilaments d'actine, étudiés dans les fiches voisines.

À retenir

Origine de l'absence de polarité

L'association antiparallèle des dimères dans le tétramère annule leur orientation individuelle. Le filament intermédiaire mature possède donc deux extrémités équivalentes.

Stabilité et dynamique

Les filaments intermédiaires sont globalement plus stables et moins rapidement renouvelés que les microfilaments d'actine et les microtubules. Ils ne présentent pas l'instabilité rapide liée à l'hydrolyse d'un nucléotide et ne reposent pas sur un réservoir de sous-unités chargées en ATP ou en GTP.

Cette stabilité est cohérente avec leur fonction : une armature mécanique doit persister assez longtemps pour répartir les tensions dans la cellule et entre les cellules. Elle ne signifie toutefois pas que le réseau est immobile.

Définition

Phosphorylation

Ajout réversible d'un groupement phosphate sur une protéine par une enzyme, pouvant modifier ses interactions et son organisation.

La phosphorylation des protéines de filaments intermédiaires peut diminuer leurs interactions et favoriser leur désassemblage. La déphosphorylation facilite au contraire leur réassemblage. Ce contrôle permet de réorganiser le réseau lors des changements de forme cellulaire et de désassembler temporairement la lamina nucléaire au cours de la division.

Comparaison

Propriétés générales des éléments du cytosquelette

CritèreFilaments intermédiairesMicrofilaments d'actineMicrotubules
Diamètre approximatif10 nm\pu{10 nm}10 nm7 nm\pu{7 nm}7 nm25 nm\pu{25 nm}25 nm
Polaritéabsenteprésenteprésente
Nucléotide directement associé à l'assemblageaucunATPGTP
Stabilité relativeélevéeplus faibleplus faible
Fonction dominanterésistance mécaniqueforces corticales et motilitétransport et organisation spatiale
Attention

Stabilité ne signifie pas permanence

Les filaments intermédiaires sont plus stables que les autres éléments du cytosquelette, mais ils restent remodelables. Leur assemblage est notamment régulé par phosphorylation et déphosphorylation.

Familles et spécificité cellulaire

La composition des filaments intermédiaires dépend de l'origine et de la différenciation de la cellule. Plusieurs protéines peuvent être exprimées simultanément et former des réseaux complémentaires.

Kératines

Les kératines sont caractéristiques des cellules épithéliales. Elles se répartissent en kératines acides de type I et kératines basiques ou neutres de type II. Leur assemblage nécessite généralement l’association d’une kératine de chaque type.

Le réseau de kératines s'ancre aux desmosomes, jonctions reliant mécaniquement deux cellules, et aux hémidesmosomes, structures reliant une cellule épithéliale à la lame basale. Les forces sont ainsi transmises du cytosquelette à l'ensemble du tissu.

Protéines de type III

La vimentine est principalement exprimée dans les cellules d'origine mésenchymateuse, notamment celles des tissus conjonctifs. La desmine est propre aux cellules musculaires et contribue à l'alignement mécanique de leurs structures contractiles. La protéine gliofibrillaire acide, ou GFAP, caractérise surtout certains gliocytes du système nerveux central.

Neurofilaments

Les neurofilaments sont les filaments intermédiaires des neurones. Ils forment une charpente interne particulièrement développée dans les prolongements neuronaux. Leur abondance contribue au maintien du calibre de ces prolongements et donc de leur organisation structurale.

Lamines nucléaires

Définition

Lamina nucléaire

Réseau de lamines appliqué contre la face interne de l'enveloppe nucléaire, assurant un soutien mécanique du noyau et participant à l'organisation de la chromatine.

Les lamines constituent la famille nucléaire des filaments intermédiaires. Elles sont présentes dans les cellules nucléées, indépendamment de leur origine tissulaire. À la différence des filaments cytoplasmiques, elles forment un maillage bidimensionnel sous l'enveloppe nucléaire.

Leur phosphorylation provoque le désassemblage de la lamina lors de l'entrée en mitose. Leur déphosphorylation permet sa reconstitution autour des noyaux issus de la division.

Protéines exprimées par les cellules immatures

La nestine est surtout associée à certaines cellules progénitrices. Son expression diminue ou change lors de la différenciation, tandis que des filaments intermédiaires plus spécialisés apparaissent. La composition du réseau renseigne ainsi sur l'identité et l'état de maturation d'une cellule.

Résistance mécanique

Les filaments intermédiaires se comportent comme des câbles souples capables de subir une déformation sans se rompre immédiatement. Leur structure torsadée, leur assemblage latéral et leurs nombreuses interactions répartissent les contraintes le long du réseau.

Ils remplissent trois fonctions mécaniques complémentaires :

  • maintien de la forme cellulaire face aux tractions ;
  • transmission des forces entre le cytosquelette, les jonctions et la matrice extracellulaire ;
  • stabilisation du noyau et de son enveloppe par la lamina.

Dans un tissu soumis à des contraintes, l'ancrage des filaments intermédiaires aux jonctions permet de distribuer la force entre plusieurs cellules. Ils assurent donc moins la production d'un mouvement que la résistance aux forces produites ou subies.

À retenir

Les filaments intermédiaires sont des câbles non polarisés, relativement stables et spécialisés selon le type cellulaire. Leur fonction principale est la résistance mécanique de la cellule, du noyau et des tissus.

Points clés
  • Les filaments intermédiaires mesurent environ 10 nm\pu{10 nm}10 nm de diamètre et sont constitués de protéines à domaine central en hélice α\alphaα.
  • Deux monomères parallèles forment un dimère, puis deux dimères antiparallèles forment un tétramère.
  • L'organisation antiparallèle rend les deux extrémités du filament équivalentes et supprime toute polarité.
  • Leur stabilité est supérieure à celle des microfilaments et des microtubules, mais leur réseau reste régulé, notamment par phosphorylation.
  • Les kératines, la vimentine, la desmine, la GFAP, les neurofilaments et les lamines ont des distributions cellulaires distinctes.
  • Leur fonction dominante est de répartir les contraintes et d'assurer la résistance mécanique des cellules, des noyaux et des tissus.

Fiches connexes

À réviser dans la foulée, sur Cytosquelette.

  • Fiche 01Microfilaments d'actineCytosquelette
  • Fiche 02Microtubules, centrosome et moteurs moléculairesCytosquelette
  • Fiche 04Fonctions intégrées du cytosquelette : forme, motilité, transport et divisionCytosquelette
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  • 1Organisation générale
    • 1.1Structure des protéines constitutives
  • 2Assemblage des filaments intermédiaires
  • 3Absence de polarité
  • 4Stabilité et dynamique
  • 5Familles et spécificité cellulaire lock — section verrouillée
    • 5.1Kératines lock — section verrouillée
    • 5.2Protéines de type III lock — section verrouillée
    • 5.3Neurofilaments lock — section verrouillée
    • 5.4Lamines nucléaires lock — section verrouillée
    • 5.5Protéines exprimées par les cellules immatures lock — section verrouillée
  • 6Résistance mécanique lock — section verrouillée