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Sommaire

  • 1Architecture moléculaire du filament d’actine
  • 2Polymérisation de l’actine
    • 2.1Nucléation, élongation et état stationnaire
    • 2.2Concentration critique
  • 3Rôle du nucléotide dans la dynamique lock — section verrouillée
  • 4Protéines associées à l’actine lock — section verrouillée
    • 4.1Contrôle des monomères et de la nucléation lock — section verrouillée
    • 4.2Contrôle de la longueur et du renouvellement lock — section verrouillée
    • 4.3Organisation des filaments lock — section verrouillée
  • 5Structures cellulaires organisées par l’actine lock — section verrouillée
    • 5.1Cortex cellulaire lock — section verrouillée
    • 5.2Faisceaux et prolongements membranaires lock — section verrouillée
    • 5.3Structures contractiles lock — section verrouillée
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  5. Microfilaments d'actine

B4 · Cytosquelette

Microfilaments d'actine

Décrire la structure du filament d'actine, sa polarité et la dynamique de polymérisation et de dépolymérisation. Présenter les protéines associées et les structures cellulaires que l'actine organise.

Biologie cellulaire·schedule7 min de lecture·quiz17 QCM corrigés

Architecture moléculaire du filament d’actine

L’actine est une protéine très abondante du cytoplasme des cellules eucaryotes. Elle peut exister sous une forme globulaire soluble ou s’assembler en polymères linéaires. Ces polymères constituent les microfilaments, l’un des trois grands systèmes du cytosquelette.

Définition

Actine G

Forme globulaire et monomérique de l’actine. Chaque monomère possède un site de fixation pour un nucléotide, ATP ou ADP, et pour un ion divalent, généralement MgX2+\ce{Mg^{2+}}MgX2+.

Définition

Actine F

Forme filamenteuse et polymérisée de l’actine, obtenue par l’association orientée de monomères d’actine G.

Le filament d’actine mesure environ 7 nm\pu{7 nm}7 nm de diamètre. Il est formé de deux chaînes de sous-unités enroulées l’une autour de l’autre selon une organisation hélicoïdale. Les monomères ne sont pas disposés au hasard : ils possèdent tous la même orientation dans le filament.

Cette organisation orientée donne au filament une polarité structurale, c’est-à-dire deux extrémités différentes sur les plans moléculaire et fonctionnel.

Définition

Polarité du filament d’actine

Asymétrie résultant de l’orientation identique des monomères dans le filament. Elle définit une extrémité plus, dite barbée, et une extrémité moins, dite pointue.

L’extrémité plus, notée +++, incorpore généralement les monomères plus rapidement. L’extrémité moins, notée −-−, présente une vitesse d’association plus faible et une tendance relative plus importante à perdre des sous-unités.

La polarité peut être révélée expérimentalement par la fixation de fragments de myosine, qui confèrent au filament une apparence caractéristique. Elle permet surtout une organisation directionnelle de la polymérisation et des déplacements dépendant de l’actine.

Attention

Polarité ne signifie pas charge électrique

Les signes +++ et −-− désignent deux extrémités structurales distinctes. Ils n’indiquent pas que le filament porte une charge positive à une extrémité et négative à l’autre.

Polymérisation de l’actine

La polymérisation correspond à l’assemblage réversible des monomères d’actine G en actine F. Elle dépend de la concentration en monomères disponibles, de leur état nucléotidique et de protéines régulatrices.

Nucléation, élongation et état stationnaire

La formation spontanée d’un filament comprend trois étapes.

Méthode

Étapes de la polymérisation de l’actine

  1. Former un petit agrégat stable de monomères constituant le noyau initial
  2. Allonger rapidement le filament par addition de monomères aux deux extrémités
  3. Atteindre un état stationnaire lorsque l’incorporation et la dissociation globales se compensent

La nucléation est l’étape initiale et limitante. Les petits assemblages de monomères sont instables et se dissocient fréquemment. La formation d’un noyau suffisamment stable permet ensuite l’élongation rapide.

Durant l’élongation, des monomères liés à l’ATP s’ajoutent aux extrémités. L’extrémité +++ s’allonge habituellement plus vite que l’extrémité −-−.

L’état stationnaire ne signifie pas que le filament devient immobile. Des monomères continuent à s’associer et à se dissocier, mais la longueur moyenne reste constante lorsque les flux opposés sont égaux.

Concentration critique

Définition

Concentration critique CcC_cCc​

Concentration de monomères libres pour laquelle la vitesse d’association à une extrémité est exactement égale à la vitesse de dissociation à cette même extrémité.

Formule

Concentration critique d’une extrémité

Cc=koffkonC_c = \frac{k_{\mathrm{off}}}{k_{\mathrm{on}}}Cc​=kon​koff​​
  • CcC_cCc​ : concentration critique en actine G, en moles par litre
  • koffk_{\mathrm{off}}koff​ : constante de vitesse de dissociation, en secondes moins un
  • konk_{\mathrm{on}}kon​ : constante de vitesse d’association, en litres par mole et par seconde

Chaque extrémité possède sa propre concentration critique. En général, Cc+C_{c+}Cc+​ est inférieure à Cc−C_{c-}Cc−​.

  • Si la concentration en actine G est supérieure aux deux concentrations critiques, le filament s’allonge aux deux extrémités.
  • Si elle est inférieure aux deux concentrations critiques, le filament se raccourcit aux deux extrémités.
  • Si elle est comprise entre Cc+C_{c+}Cc+​ et Cc−C_{c-}Cc−​, l’actine s’ajoute à l’extrémité +++ et se dissocie à l’extrémité −-−.
Exemple

Déterminer le régime dynamique d’un filament

Considérons un filament dont les constantes cinétiques sont les suivantes.

  • À l’extrémité +++ : koff=1 s−1k_{\mathrm{off}} = \pu{1 s^{-1}}koff​=1 s−1 et kon=1,0×107 L ⋅ mol−1 ⋅ s−1k_{\mathrm{on}} = \pu{1,0 \times 10^7 L.mol^{-1}.s^{-1}}kon​=1,0×107 L⋅mol−1⋅s−1
  • À l’extrémité −-− : koff=3 s−1k_{\mathrm{off}} = \pu{3 s^{-1}}koff​=3 s−1 et kon=5,0×106 L ⋅ mol−1 ⋅ s−1k_{\mathrm{on}} = \pu{5,0 \times 10^6 L.mol^{-1}.s^{-1}}kon​=5,0×106 L⋅mol−1⋅s−1

Pour l’extrémité +++ :

Cc+=11,0×107=1,0×10−7 mol ⋅ L−1=0,10 μmol ⋅ L−1C_{c+} = \frac{1}{1,0 \times 10^7} = \pu{1,0 \times 10^{-7} mol.L^{-1}} = \pu{0,10 \mu mol.L^{-1}}Cc+​=1,0×1071​=1,0×10−7 mol⋅L−1=0,10 μmol⋅L−1

Pour l’extrémité −-− :

Cc−=35,0×106=6,0×10−7 mol ⋅ L−1=0,60 μmol ⋅ L−1C_{c-} = \frac{3}{5,0 \times 10^6} = \pu{6,0 \times 10^{-7} mol.L^{-1}} = \pu{0,60 \mu mol.L^{-1}}Cc−​=5,0×1063​=6,0×10−7 mol⋅L−1=0,60 μmol⋅L−1

Si la concentration d’actine G libre est de 0,30 μmol ⋅ L−1\pu{0,30 \mu mol.L^{-1}}0,30 μmol⋅L−1, elle est supérieure à Cc+C_{c+}Cc+​ mais inférieure à Cc−C_{c-}Cc−​. Le filament incorpore donc des monomères à l’extrémité +++ et en perd à l’extrémité −-− : cette concentration permet le phénomène de tapis roulant.

Ce dernier régime produit un renouvellement continu des sous-unités à travers le filament.

Définition

Phénomène de tapis roulant

État dynamique dans lequel des monomères sont incorporés à l’extrémité +++ et libérés à l’extrémité −-−, tandis que la longueur moyenne du filament reste approximativement constante.

À retenir

La polarité structurale entraîne une polarité dynamique : les deux extrémités n’ont ni la même vitesse d’élongation ni la même concentration critique.

Rôle du nucléotide dans la dynamique

L’actine G libre est majoritairement liée à l’ATP. Après son incorporation dans le filament, l’ATP est hydrolysé en ADP et phosphate inorganique, puis le phosphate est libéré.

Les sous-unités récemment ajoutées, enrichies en actine-ATP ou en actine-ADP associée au phosphate, sont relativement stables. Les régions plus anciennes, riches en actine-ADP, sont moins stables et se dépolymérisent plus facilement.

L’hydrolyse de l’ATP n’est donc pas nécessaire à l’ajout du monomère, mais elle crée un âge moléculaire le long du filament. Elle favorise le renouvellement dirigé des sous-unités.

Attention

L’ATP n’entraîne pas directement l’allongement

L’incorporation d’un monomère dépend d’abord de sa concentration et des constantes cinétiques. L’hydrolyse de l’ATP survient après l’incorporation et modifie surtout la stabilité ultérieure du filament.

Protéines associées à l’actine

Dans la cellule, la dynamique de l’actine est fortement contrôlée. Les protéines associées déterminent où les filaments apparaissent, leur longueur, leur stabilité et leur organisation spatiale.

Contrôle des monomères et de la nucléation

La thymosine β4\beta 4β4 séquestre des monomères d’actine et limite leur incorporation. La profiline favorise l’échange de l’ADP contre l’ATP sur l’actine G et facilite son ajout à certaines extrémités +++.

Le complexe Arp2/3 initie de nouveaux filaments à partir du flanc d’un filament préexistant. Il produit ainsi des réseaux ramifiés capables de répartir les forces sur une large surface membranaire.

Les formines initient des filaments non ramifiés et restent associées à leur extrémité +++. Elles permettent une élongation continue et orientée.

Comparaison

Principaux systèmes de nucléation

CritèreComplexe Arp2/3Formines
Organisation produiteréseau ramifiéfilaments linéaires
Site d’actionflanc d’un filament préexistantextrémité +++
Effet principalcréation de branchesélongation prolongée

Contrôle de la longueur et du renouvellement

Les protéines de coiffe se fixent à une extrémité et empêchent l’ajout comme la perte de monomères. La gelsoline peut sectionner un filament puis coiffer l’extrémité nouvellement créée.

La cofiline se fixe préférentiellement aux régions riches en actine-ADP. Elle déstabilise ces régions, favorise leur fragmentation et accélère le renouvellement du réseau.

La section d’un filament ne provoque donc pas nécessairement sa disparition. Elle crée de nouvelles extrémités qui peuvent être stabilisées, dépolymérisées ou utilisées pour une nouvelle élongation.

Organisation des filaments

Les protéines de pontage relient plusieurs filaments entre eux. Leur géométrie détermine le type de structure formée.

  • La fimbrine rapproche fortement des filaments parallèles et forme des faisceaux serrés.
  • L’alpha-actinine espace davantage les filaments et constitue des faisceaux contractiles.
  • La filamine relie des filaments orientés selon des directions différentes et forme des réseaux tridimensionnels.

Les myosines sont des protéines motrices qui se déplacent de manière orientée le long des filaments d’actine grâce à l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP. Leur interaction avec l’actine permet la production de force et le glissement relatif des filaments. L’étude détaillée des fonctions intégrées de motilité, de transport et de division appartient à la fiche correspondante du sous-bloc.

Structures cellulaires organisées par l’actine

Cortex cellulaire

Définition

Cortex d’actine

Réseau de filaments situé immédiatement sous la membrane plasmique, auquel il est relié par des protéines d’ancrage.

Le cortex soutient la membrane, contribue à la forme de la cellule et permet des déformations rapides de sa surface. Sa réorganisation locale modifie les propriétés mécaniques de la périphérie cellulaire.

Faisceaux et prolongements membranaires

Les faisceaux parallèles d’actine soutiennent des prolongements membranaires fins. Dans les microvillosités, ils forment une armature stable qui maintient la projection de la membrane. Dans les filopodes, leur polymérisation participe à l’extension orientée de prolongements dynamiques.

Les réseaux ramifiés sous-membranaires organisent les lamellipodes, larges expansions de la membrane dont la progression dépend de la polymérisation de l’actine à leur bord.

Structures contractiles

Les filaments d’actine associés à la myosine constituent des ensembles contractiles. Ils participent aux fibres de tension, reliées aux sites d’adhérence à la matrice extracellulaire, ainsi qu’à l’anneau contractile formé lors de la séparation du cytoplasme en fin de division cellulaire.

Dans les cellules musculaires, l’actine est organisée en réseaux hautement ordonnés associés à la myosine. L’architecture et le fonctionnement détaillés de ces structures relèvent des fiches consacrées aux tissus musculaires.

À retenir

Une même protéine, l’actine, peut former des réseaux ramifiés, des faisceaux parallèles ou des ensembles contractiles. Cette diversité résulte principalement des protéines de nucléation, de pontage, de coiffe et de sectionnement.

Points clés
  • L’actine G monomérique s’assemble en actine F, filament hélicoïdal polarisé d’environ 7 nm\pu{7 nm}7 nm de diamètre.
  • L’extrémité +++ polymérise généralement plus vite et possède une concentration critique plus faible que l’extrémité −-−.
  • L’hydrolyse de l’ATP après incorporation diminue progressivement la stabilité des sous-unités du filament.
  • Le phénomène de tapis roulant associe une incorporation à l’extrémité +++ et une dissociation à l’extrémité −-−.
  • Arp2/3, les formines, la profiline, la cofiline et les protéines de coiffe contrôlent la dynamique de l’actine.
  • Les protéines de pontage et les myosines organisent l’actine en cortex, réseaux ramifiés, faisceaux et structures contractiles.

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Sommaire
  • 1Architecture moléculaire du filament d’actine
  • 2Polymérisation de l’actine
    • 2.1Nucléation, élongation et état stationnaire
    • 2.2Concentration critique
  • 3Rôle du nucléotide dans la dynamique lock — section verrouillée
  • 4Protéines associées à l’actine lock — section verrouillée
    • 4.1Contrôle des monomères et de la nucléation lock — section verrouillée
    • 4.2Contrôle de la longueur et du renouvellement lock — section verrouillée
    • 4.3Organisation des filaments lock — section verrouillée
  • 5Structures cellulaires organisées par l’actine lock — section verrouillée
    • 5.1Cortex cellulaire lock — section verrouillée
    • 5.2Faisceaux et prolongements membranaires lock — section verrouillée
    • 5.3Structures contractiles lock — section verrouillée