B2 · Enzymologie
Catalyse enzymatique, site actif et classification des enzymes
Définir une enzyme, son site actif et son mode d'abaissement de l'énergie d'activation, sans modifier l'équilibre thermodynamique. Présenter la spécificité de substrat et de réaction et la classification internationale en six classes.
Biochimie structurale et métabolique6 min de lecture15 QCM corrigés
Nature et rôle d'une enzyme
Certaines molécules d'ARN possèdent également une activité catalytique, mais la majorité des enzymes étudiées sont des protéines. Leur structure tridimensionnelle organise précisément les groupes chimiques nécessaires à la reconnaissance des réactifs et à leur transformation.
Le substrat est converti en un ou plusieurs produits. L'enzyme participe transitoirement au mécanisme, puis retrouve un état permettant un nouveau cycle catalytique. Elle agit donc en quantité plus faible que les molécules qu'elle peut transformer successivement.
La succession minimale des étapes peut être représentée par la formation réversible d'un complexe entre l'enzyme et son substrat.
Énergie d'activation et état de transition
À une température donnée, seule une fraction des molécules possède spontanément l'énergie et l'orientation nécessaires pour atteindre cet état. Une barrière élevée rend donc la transformation lente, même si elle est thermodynamiquement favorable.
L'enzyme abaisse l'énergie libre d'activation, notée , en proposant un mécanisme réactionnel différent. Elle ne supprime pas la barrière et ne fournit pas nécessairement elle-même l'énergie de la transformation.
Plusieurs contributions peuvent se combiner :
- rapprochement des groupes réactifs, ce qui augmente leur probabilité d'interaction ;
- orientation favorable des substrats dans l'espace ;
- stabilisation préférentielle de l'état de transition par des interactions faibles ;
- déformation du substrat, qui le rapproche de la géométrie de l'état de transition ;
- catalyse acido-basique, par transfert transitoire de protons ;
- catalyse covalente, par formation temporaire d'une liaison entre l'enzyme et le substrat ;
- création d'un microenvironnement dont les propriétés diffèrent de celles du milieu aqueux environnant.
La somme de nombreuses interactions individuellement faibles fournit une énergie de liaison utilisable pour orienter le substrat et stabiliser l'état de transition.
Catalyse et équilibre thermodynamique
L'énergie libre de réaction compare l'état énergétique des réactifs et celui des produits. Elle détermine le sens thermodynamiquement favorisé, tandis que détermine la rapidité d'accès à l'état de transition. Ces deux grandeurs ne doivent donc pas être confondues.
L'enzyme abaisse l'énergie d'activation dans les deux sens. Elle accélère donc simultanément la réaction directe et la réaction inverse. L'équilibre est atteint plus rapidement, mais sa composition finale reste identique.
Le site actif
Le site actif est généralement une cavité ou une fente occupant une petite partie du volume total de l'enzyme. Il est formé par des résidus d'acides aminés qui peuvent être éloignés dans la structure primaire, mais rapprochés par le repliement tridimensionnel de la protéine.
Deux fonctions y sont associées :
- le site de liaison reconnaît et positionne le substrat grâce à des interactions non covalentes ;
- le site catalytique contient les groupes chimiques qui participent directement à la transformation.
Ces régions peuvent se chevaucher. Les interactions mobilisées comprennent les liaisons hydrogène, les interactions électrostatiques, hydrophobes et de van der Waals. Leur caractère réversible permet la fixation du substrat puis la libération du produit.
La complémentarité entre le site actif et le substrat n'est pas nécessairement rigide. La fixation peut provoquer un ajustement induit, c'est-à-dire une modification de la conformation de l'enzyme qui améliore le positionnement des groupes catalytiques et la stabilisation de l'état de transition.
Spécificité enzymatique
La spécificité de substrat résulte de la complémentarité de forme, de charge, de polarité et de disposition spatiale entre le substrat et le site actif. Elle peut être étroite ou plus large selon que l'enzyme accepte une seule structure moléculaire ou un ensemble de molécules apparentées.
La reconnaissance peut également être stéréospécifique : l'organisation asymétrique du site actif permet de distinguer des stéréoisomères. Les notions structurales correspondantes relèvent du sous-bloc consacré à la stéréochimie.
La spécificité de réaction signifie qu'une enzyme catalyse principalement une transformation chimique déterminée. Un même substrat peut donc subir des transformations différentes selon l'enzyme avec laquelle il interagit. Cette propriété vient du positionnement précis des résidus catalytiques dans le site actif.
Classification internationale des enzymes
La classification internationale ordonne les enzymes selon la nature de la réaction catalysée, et non selon leur structure ou le nom de leur substrat. Un numéro précédé des lettres EC identifie l'activité enzymatique ; son premier chiffre désigne la classe principale.
La classification décrit une activité catalytique. Des protéines différentes peuvent donc relever de la même classe si elles catalysent le même type général de réaction. Inversement, des enzymes agissant sur des substrats proches peuvent appartenir à des classes distinctes si les transformations réalisées diffèrent.
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