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Sommaire

  • 1Organisation générale de la chaîne respiratoire
  • 2Entrée des électrons par le complexe I
    • 2.1Structure fonctionnelle du complexe I
  • 3Entrée des électrons par le complexe II
  • 4Transporteurs mobiles et complexes terminaux
    • 4.1Ubiquinone
    • 4.2Complexe III et cycle de l’ubiquinone
    • 4.3Cytochrome c
    • 4.4Complexe IV et réduction du dioxygène lock — section verrouillée
  • 5Création du gradient électrochimique de protons lock — section verrouillée
  • 6Navettes des équivalents réducteurs cytosoliques lock — section verrouillée
    • 6.1Navette malate-aspartate lock — section verrouillée
    • 6.2Navette du glycérol-3-phosphate lock — section verrouillée
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  5. Chaîne respiratoire mitochondriale

B2 · Bioénergétique

Chaîne respiratoire mitochondriale

Décrire l'organisation des complexes de la membrane interne mitochondriale et le transfert des électrons depuis les coenzymes réduits. Relier ce transfert à la création du gradient de protons et aux navettes cytosoliques.

Biochimie structurale et métabolique·schedule7 min de lecture·quiz17 QCM corrigés

Organisation générale de la chaîne respiratoire

Définition

Chaîne respiratoire mitochondriale

Ensemble ordonné de transporteurs d’électrons situés dans la membrane interne mitochondriale, qui transfèrent les électrons des coenzymes réduits vers le dioxygène et utilisent l’énergie libérée pour expulser des protons hors de la matrice.

La membrane interne sépare la matrice mitochondriale de l’espace intermembranaire. Elle est très peu perméable aux ions, notamment aux protons HX+\ce{H+}HX+. Cette propriété permet à la chaîne respiratoire de créer et de conserver une différence de concentration et de charge électrique entre les deux compartiments.

La chaîne comprend quatre grands complexes numérotés de I à IV et deux transporteurs mobiles :

  • le complexe I, qui reçoit les électrons du NADH\ce{NADH}NADH ;
  • le complexe II, qui transfère à la chaîne des électrons issus du succinate ;
  • l’ubiquinone, mobile dans la membrane ;
  • le complexe III ;
  • le cytochrome c, mobile à la surface externe de la membrane interne ;
  • le complexe IV, qui transfère finalement les électrons au dioxygène.
Définition

Coenzyme réduit

Molécule ayant acquis des électrons au cours d’une réaction d’oxydoréduction et capable de les céder à un autre accepteur. Les principaux donneurs de la chaîne respiratoire sont le NADH\ce{NADH}NADH et les flavines réduites.

Les complexes contiennent des centres d’oxydoréduction, tels que les flavines, les centres fer-soufre, les hèmes et les ions cuivre. Chaque centre accepte puis cède des électrons. Leur succession est organisée de manière à favoriser un transfert global vers des accepteurs de plus en plus oxydants.

Remarque

Organisation en supercomplexes

Les complexes peuvent s’associer temporairement en ensembles appelés supercomplexes respiratoires, sans perdre leur identité fonctionnelle.

Entrée des électrons par le complexe I

Structure fonctionnelle du complexe I

Définition

Complexe I

Complexe enzymatique appelé NADH-ubiquinone oxydoréductase, qui oxyde le NADH\ce{NADH}NADH matriciel, réduit l’ubiquinone et expulse des protons de la matrice vers l’espace intermembranaire.

Le complexe I possède une partie hydrophile orientée vers la matrice et une partie insérée dans la membrane. Le NADH\ce{NADH}NADH cède deux électrons et un proton, ce qui régénère le NADX+\ce{NAD+}NADX+. Les électrons passent successivement par une flavine mononucléotide puis par plusieurs centres fer-soufre avant d’atteindre l’ubiquinone.

L’énergie libérée par ce transfert provoque des changements de conformation du complexe. Ceux-ci sont couplés à l’expulsion de quatre protons par paire d’électrons transférée.

La réaction fonctionnelle peut être résumée ainsi :

NADH+HX++Q→NADX++QHX2\ce{NADH + H+ + Q -> NAD+ + QH2}NADH+HX++Q​NADX++QHX2​

Dans cette écriture, Q\ce{Q}Q désigne l’ubiquinone oxydée et QHX2\ce{QH2}QHX2​ l’ubiquinol réduit. Les protons déplacés à travers la membrane ne figurent pas dans cette équation simplifiée.

Entrée des électrons par le complexe II

Définition

Complexe II

Complexe enzymatique appelé succinate déshydrogénase, qui transfère à l’ubiquinone les électrons produits lors de l’oxydation du succinate, sans expulser de protons.

Le complexe II appartient à la fois au cycle de Krebs et à la chaîne respiratoire. Lors de l’oxydation du succinate en fumarate, son groupement flavine adénine dinucléotide est réduit. Les électrons passent ensuite par des centres fer-soufre jusqu’à l’ubiquinone.

Contrairement au NADH\ce{NADH}NADH, la flavine réduite reste liée à l’enzyme : elle ne circule pas librement dans la matrice. Les électrons qu’elle porte rejoignent la chaîne au niveau de l’ubiquinone et contournent le complexe I. Le complexe II ne pompe donc aucun proton.

Comparaison

Deux voies principales d’entrée des électrons

CritèreEntrée par le complexe IEntrée par le complexe II
Donneur initialNADH\ce{NADH}NADHsuccinate via une flavine réduite
Premier accepteur mobileubiquinoneubiquinone
Complexe I traverséouinon
Protons expulsés au point d’entrée444000

Transporteurs mobiles et complexes terminaux

Ubiquinone

Définition

Ubiquinone

Transporteur liposoluble mobile dans la membrane interne, capable d’accepter deux électrons et deux protons pour devenir l’ubiquinol QHX2\ce{QH2}QHX2​.

L’ubiquinone collecte des électrons provenant de plusieurs enzymes, notamment des complexes I et II. Sa mobilité latérale lui permet de relier ces points d’entrée au complexe III. Elle transporte simultanément des électrons et des protons.

Complexe III et cycle de l’ubiquinone

Définition

Complexe III

Complexe appelé ubiquinol-cytochrome c oxydoréductase, qui oxyde l’ubiquinol et transfère ses électrons au cytochrome c.

L’ubiquinol cède deux électrons au complexe III, mais le cytochrome c ne peut en recevoir qu’un à la fois. Le cycle de l’ubiquinone organise cette séparation en deux transferts successifs. Il associe l’oxydation et la réduction de différentes molécules d’ubiquinone à des déplacements de protons.

Le bilan fonctionnel correspond à l’apparition de quatre protons dans l’espace intermembranaire par paire d’électrons transmise.

Cytochrome c

Définition

Cytochrome c

Petite protéine périphérique située sur la face intermembranaire de la membrane interne, qui transporte un seul électron du complexe III au complexe IV.

Son groupement hème alterne entre un état ferrique et un état ferreux. Comme il ne transporte qu’un électron, deux cytochromes c réduits sont nécessaires pour acheminer une paire d’électrons.

Complexe IV et réduction du dioxygène

Définition

Complexe IV

Complexe appelé cytochrome c oxydase, qui reçoit les électrons du cytochrome c et les transfère au dioxygène, accepteur terminal de la chaîne.

Les électrons traversent des centres contenant des hèmes et des ions cuivre. Le complexe les conserve jusqu’à permettre la réduction complète du dioxygène en eau. Cette organisation limite la libération d’intermédiaires partiellement réduits très réactifs.

La réduction complète d’une molécule de dioxygène s’écrit :

OX2+4 eX−+4 HX+→2 HX2O\ce{O2 + 4 e- + 4 H+ -> 2 H2O}OX2​+4eX−+4HX+​2HX2​O

Le complexe IV expulse en outre deux protons par paire d’électrons. Les protons consommés pour former l’eau sont prélevés dans la matrice, ce qui renforce également la dissymétrie protonique.

Attention

Le dioxygène ne fournit pas les électrons

Le dioxygène est l’accepteur terminal : il reçoit les électrons à l’extrémité de la chaîne. Les électrons proviennent initialement des coenzymes réduits.

Création du gradient électrochimique de protons

Les complexes I, III et IV convertissent une partie de l’énergie des transferts électroniques en déplacement orienté de protons. Les protons sont expulsés de la matrice vers l’espace intermembranaire, où ils s’accumulent.

Définition

Gradient électrochimique de protons

Différence d’énergie des protons entre les deux faces de la membrane interne, résultant à la fois d’une différence de concentration en HX+\ce{H+}HX+ et d’une différence de potentiel électrique.

Ce gradient possède donc deux composantes :

  • une composante chimique, car l’espace intermembranaire est plus riche en protons que la matrice ;
  • une composante électrique, car l’expulsion de charges positives rend l’espace intermembranaire relativement positif et la matrice relativement négative.

Pour une paire d’électrons fournie par un NADH\ce{NADH}NADH matriciel, le passage par les complexes I, III et IV expulse au total environ dix protons. Lorsque les électrons rejoignent l’ubiquinone sans traverser le complexe I, seuls les complexes III et IV participent au pompage, soit environ six protons.

À retenir

Couplage entre transfert électronique et gradient protonique

Le transfert des électrons vers le dioxygène est énergétiquement favorable. Les complexes I, III et IV utilisent cette énergie pour expulser des protons et constituer la force proton-motrice.

L’utilisation de cette force pour synthétiser l’ATP relève de la phosphorylation oxydative, traitée dans la fiche suivante.

Navettes des équivalents réducteurs cytosoliques

La membrane interne est imperméable au NADH\ce{NADH}NADH et au NADX+\ce{NAD+}NADX+. Le NADH\ce{NADH}NADH produit dans le cytosol ne peut donc pas atteindre directement le complexe I. Des navettes métaboliques transfèrent ses électrons, sans transporter physiquement la molécule de NADH\ce{NADH}NADH.

Définition

Navette métabolique

Ensemble coordonné de réactions situées de part et d’autre de la membrane interne, permettant de transférer des équivalents réducteurs entre le cytosol et la mitochondrie.

Navette malate-aspartate

Les électrons du NADH\ce{NADH}NADH cytosolique réduisent l’oxaloacétate en malate. Le malate traverse la membrane interne puis est réoxydé dans la matrice, où un NADX+\ce{NAD+}NADX+ est réduit en NADH\ce{NADH}NADH. Des échanges impliquant l’aspartate et le glutamate permettent de régénérer les intermédiaires de part et d’autre de la membrane.

Le NADH\ce{NADH}NADH matriciel ainsi formé cède ses électrons au complexe I. Cette navette conserve donc une entrée par le complexe I et permet l’expulsion d’environ dix protons par paire d’électrons.

Navette du glycérol-3-phosphate

Les électrons du NADH\ce{NADH}NADH cytosolique réduisent un intermédiaire en glycérol-3-phosphate. Sur la face externe de la membrane interne, une enzyme mitochondriale réoxyde ce composé et réduit une flavine liée. Les électrons sont ensuite cédés directement à l’ubiquinone.

Cette voie contourne le complexe I. Elle conduit donc à une expulsion d’environ six protons par paire d’électrons.

Comparaison

Navettes des électrons du NADH cytosolique

CritèreNavette malate-aspartateNavette du glycérol-3-phosphate
Transporteur réduit formé dans la mitochondrieNADH\ce{NADH}NADH matricielflavine réduite liée
Point d’entrée dans la chaînecomplexe Iubiquinone
Complexe I traverséouinon
Protons expulsés par paire d’électronsenviron 101010environ 666
À retenir

Une navette transfère des électrons, non une molécule de NADH\ce{NADH}NADH. Le point d’entrée obtenu dans la chaîne détermine la quantité de protons expulsée.

Points clés
  • Les complexes I à IV sont organisés dans la membrane interne mitochondriale et reliés par l’ubiquinone et le cytochrome c.
  • Le complexe I reçoit les électrons du NADH\ce{NADH}NADH, tandis que le complexe II les transmet à l’ubiquinone sans pomper de protons.
  • Les complexes I, III et IV expulsent respectivement environ 444, 444 et 222 protons par paire d’électrons.
  • Le dioxygène est l’accepteur terminal des électrons et sa réduction complète produit de l’eau.
  • L’expulsion des protons crée un gradient électrochimique comportant une composante chimique et une composante électrique.
  • Les navettes cytosoliques transfèrent les équivalents réducteurs vers la mitochondrie et déterminent leur point d’entrée dans la chaîne.

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    • 4.4Complexe IV et réduction du dioxygène lock — section verrouillée
  • 5Création du gradient électrochimique de protons lock — section verrouillée
  • 6Navettes des équivalents réducteurs cytosoliques lock — section verrouillée
    • 6.1Navette malate-aspartate lock — section verrouillée
    • 6.2Navette du glycérol-3-phosphate lock — section verrouillée