B2 · Enzymologie
Coenzymes et vitamines
Distinguer cofacteurs métalliques, coenzymes libres et groupements prosthétiques et décrire leur rôle dans la catalyse. Relier les principales vitamines hydrosolubles aux coenzymes qu'elles fournissent et aux réactions concernées.
Biochimie structurale et métabolique6 min de lecture17 QCM corrigés
Cofacteurs et activité enzymatique
Certaines enzymes sont constituées uniquement d'acides aminés. D'autres nécessitent un élément non protéique pour accomplir la réaction chimique. Cet élément participe directement à la catalyse en transférant des électrons ou des groupements chimiques, en stabilisant des charges ou en orientant les substrats.
Les principes généraux du site actif et de l'abaissement de l'énergie d'activation sont étudiés dans la fiche consacrée à la catalyse enzymatique.
Le cofacteur ne remplace pas l'enzyme. La partie protéique assure notamment la reconnaissance des substrats et crée le microenvironnement du site actif, tandis que le cofacteur apporte une propriété chimique que les chaînes latérales des acides aminés ne fournissent pas toujours efficacement.
Les trois modes d'association d'un cofacteur
Cofacteurs métalliques
Un cofacteur métallique est un ion minéral associé à une enzyme. Selon l'enzyme, sa liaison peut être transitoire ou très stable.
L'ion métallique peut remplir plusieurs fonctions :
- agir comme un acide de Lewis en acceptant un doublet électronique ;
- stabiliser une charge négative apparue au cours de la réaction ;
- polariser une liaison chimique et faciliter sa rupture ;
- orienter correctement le substrat dans le site actif ;
- participer à un transfert d'électrons lorsqu'il peut changer d'état d'oxydation.
Coenzymes libres
Un coenzyme libre, également appelé cosubstrat, se fixe à l'enzyme au cours de la réaction puis s'en détache sous une forme chimiquement modifiée. Il est donc consommé par une réaction particulière, mais régénéré par une autre réaction du métabolisme.
Son comportement est proche de celui d'un substrat : il doit rencontrer l'enzyme à chaque cycle catalytique. Sa régénération relie plusieurs voies métaboliques et permet la circulation des électrons ou des groupements chimiques entre elles.
Groupements prosthétiques
Le groupement prosthétique est temporairement modifié pendant la réaction, puis restauré avant la fin du cycle catalytique. Sa régénération s'effectue donc généralement sans dissociation complète de l'enzyme.
Vitamines et précurseurs de coenzymes
Les vitamines hydrosolubles comprennent les vitamines du groupe B et la vitamine C. Plusieurs vitamines B sont des précurseurs : elles doivent être transformées en une forme coenzymatique active. Une carence vitaminique réduit alors l'efficacité de toutes les enzymes dépendant du coenzyme correspondant.
La vitamine n'est pas une source d'énergie. Elle permet l'utilisation des substrats énergétiques en fournissant les outils chimiques nécessaires à certaines réactions.
Coenzymes issus des vitamines B
Transferts de fragments carbonés et d'électrons
Le pyrophosphate de thiamine, abrégé TPP, stabilise des intermédiaires riches en électrons. Cette propriété permet la rupture d'une liaison voisine d'un groupement carbonyle et le transfert d'un fragment carboné.
Les coenzymes flaviniques FMN et FAD peuvent accepter un ou deux électrons. Cette souplesse leur permet d'assurer l'interface entre des donneurs et des accepteurs ayant des mécanismes électroniques différents. Ils sont fréquemment liés comme groupements prosthétiques.
Le NAD et le NADP transportent un hydrure, c'est-à-dire un proton accompagné de deux électrons. Le couple intervient principalement dans les oxydations du catabolisme, tandis que le couple fournit surtout le pouvoir réducteur des synthèses et des systèmes de protection contre l'oxydation. Ils se comportent généralement comme des coenzymes libres.
Le coenzyme A, abrégé CoA, porte les groupements acyle grâce à son groupement thiol. La liaison formée est un thioester à fort potentiel de transfert, ce qui facilite le déplacement du groupement acyle d'une molécule à une autre.
Réactions des acides aminés et transferts spécialisés
Le phosphate de pyridoxal, abrégé PLP, forme une liaison transitoire avec un acide aminé. Il stabilise les intermédiaires chargés produits lors de la rupture d'une liaison autour du carbone central, ce qui explique son rôle dans de nombreuses transformations des acides aminés.
La biotine transporte temporairement le dioxyde de carbone sous une forme activée. Elle est liée de façon covalente à l'enzyme et fonctionne comme un bras mobile entre le site où le dioxyde de carbone est activé et celui où il est transféré au substrat.
Le tétrahydrofolate, abrégé THF, transporte des unités ne contenant qu'un atome de carbone à différents degrés d'oxydation. Il permet ainsi de redistribuer ces unités entre plusieurs voies de biosynthèse.
La cobalamine contient un ion cobalt au centre de sa structure. Ses formes actives réalisent soit un transfert de groupement méthyle, soit des réarrangements fondés sur la formation transitoire d'un radical.
La vitamine C constitue un cas distinct : elle n'est pas le précurseur d'un coenzyme séparé. Sous forme d'ascorbate, elle agit directement comme cofacteur réducteur et maintient certains centres métalliques dans l'état d'oxydation requis pour la catalyse.
Statut du cofacteur au cours de la réaction
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