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Sommaire

  • 1Des acides aminés aux molécules actives
  • 2Dérivés des acides aminés aromatiques
    • 2.1Tyrosine et catécholamines
    • 2.2Tryptophane, sérotonine et mélatonine
  • 3Dérivés d'autres acides aminés
    • 3.1Histamine et GABA
    • 3.2Arginine et monoxyde d'azote lock — section verrouillée
    • 3.3Créatine, porphyrines et taurine lock — section verrouillée
  • 4Peptides biologiquement actifs lock — section verrouillée
    • 4.1Formation et maturation lock — section verrouillée
    • 4.2Peptides hormonaux et neuropeptides lock — section verrouillée
    • 4.3Peptides de régulation cardiovasculaire lock — section verrouillée
    • 4.4Glutathion lock — section verrouillée
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  5. Dérivés d'acides aminés et peptides biologiquement actifs

B2 · Acides aminés et protéines

Dérivés d'acides aminés et peptides biologiquement actifs

Présenter les dérivés d'acides aminés à rôle biologique et les voies qui y conduisent. Décrire les principaux peptides actifs et leur place dans les systèmes de régulation de l'organisme.

Biochimie structurale et métabolique·schedule7 min de lecture·quiz15 QCM corrigés

Des acides aminés aux molécules actives

Les acides aminés ne servent pas uniquement à former des protéines. Leur squelette carboné et leurs groupements fonctionnels peuvent être transformés en médiateurs chimiques, en hormones, en pigments, en cofacteurs ou en molécules participant à la défense antioxydante.

Définition

Dérivé d'acide aminé

Molécule biologiquement active obtenue par une ou plusieurs transformations enzymatiques d'un acide aminé libre ou d'un résidu d'acide aminé inclus dans une protéine.

Les principales transformations sont :

  • la décarboxylation, qui retire le groupement carboxyle sous forme de COX2\ce{CO2}COX2​ ;
  • l'hydroxylation, qui ajoute un groupement hydroxyle ;
  • la méthylation, qui transfère un groupement méthyle ;
  • l'iodation, qui fixe de l'iode sur un noyau aromatique ;
  • l'oxydation, qui modifie le degré d'oxydation de la molécule ;
  • la condensation, qui assemble plusieurs précurseurs.

La décarboxylation des acides aminés dépend généralement du phosphate de pyridoxal, coenzyme dérivé de la vitamine B6. Les méthylations utilisent souvent la S-adénosylméthionine, principal donneur cellulaire de groupements méthyle.

Comparaison

Dérivé d'acide aminé et peptide actif

CritèreDérivé d'acide aminéPeptide actif
Originetransformation chimique d'un acide aminéenchaînement de plusieurs résidus d'acides aminés
Organisationne possède pas nécessairement de liaison peptidiquepossède des liaisons peptidiques
Formationvoie enzymatique métabolique ou modification d'un résidusynthèse ribosomique puis maturation, ou assemblage enzymatique
Fonction dominantemédiation, pigmentation, transfert chimique ou signalisationsignalisation, régulation ou protection cellulaire

La structure et les propriétés générales des acides aminés sont traitées dans la fiche précédente. La nature de la liaison peptidique et l'organisation structurale des protéines relèvent de la fiche suivante.

Dérivés des acides aminés aromatiques

Tyrosine et catécholamines

La tyrosine est le précurseur des catécholamines, médiateurs caractérisés par un noyau catéchol portant deux groupements hydroxyle.

La voie suit un ordre imposé :

  1. la tyrosine est hydroxylée en L-DOPA par la tyrosine hydroxylase ;
  2. la L-DOPA est décarboxylée en dopamine ;
  3. la dopamine est hydroxylée en noradrénaline ;
  4. la noradrénaline est méthylée en adrénaline.

La tyrosine hydroxylase constitue l'étape limitante de la voie. La dopamine agit notamment comme neurotransmetteur, tandis que la noradrénaline et l'adrénaline participent à la réponse nerveuse et hormonale mobilisant rapidement les ressources de l'organisme.

Méthode

Lire une voie de biosynthèse dérivée d'un acide aminé

  1. Identifier l'acide aminé précurseur
  2. Repérer la nature de chaque transformation enzymatique
  3. Identifier les coenzymes ou donneurs de groupements nécessaires
  4. Rechercher l'étape limitante qui contrôle le débit de la voie
  5. Relier chaque produit à sa fonction de signalisation ou de régulation
  6. Distinguer le produit final des intermédiaires qui possèdent eux-mêmes une activité biologique

La tyrosine est également à l'origine de la mélanine. Elle est oxydée par la tyrosinase, puis les intermédiaires formés se polymérisent. La mélanine absorbe une partie du rayonnement ultraviolet et contribue à la pigmentation.

Les hormones thyroïdiennes proviennent de résidus de tyrosine intégrés à la thyroglobuline. Leur iodation, puis leur couplage, produisent la triiodothyronine et la thyroxine. Il s'agit donc de dérivés d'acides aminés libérés après maturation protéolytique, et non de peptides.

Attention

Hormones thyroïdiennes et hormones peptidiques

Les hormones thyroïdiennes dérivent de résidus de tyrosine, mais elles ne sont pas des peptides. Leur caractère lipophile leur permet d'agir par l'intermédiaire de récepteurs intracellulaires.

Tryptophane, sérotonine et mélatonine

Le tryptophane est hydroxylé puis décarboxylé pour former la sérotonine. Celle-ci est un médiateur impliqué dans la transmission nerveuse, la motricité digestive et plusieurs régulations centrales.

La sérotonine peut être acétylée puis méthylée en mélatonine. Cette hormone transmet une information temporelle à l'organisme et participe à la synchronisation des rythmes biologiques avec l'alternance entre lumière et obscurité.

Une autre fraction du tryptophane alimente la voie de la kynurénine, qui contribue à la synthèse du nicotinamide nécessaire à la formation des coenzymes NADX+\ce{NAD+}NADX+ et NADPX+\ce{NADP+}NADPX+.

Dérivés d'autres acides aminés

Histamine et GABA

L'histidine est décarboxylée en histamine. Cette amine biogène intervient dans les réactions inflammatoires, la sécrétion acide gastrique et la neurotransmission. Ses effets dépendent du type de récepteur exprimé par la cellule cible.

Le glutamate est décarboxylé en acide gamma-aminobutyrique, ou GABA. Le GABA constitue un médiateur inhibiteur majeur du système nerveux central : l'activation de ses récepteurs diminue globalement l'excitabilité neuronale.

À retenir

Décarboxylations à connaître

La tyrosine conduit à la dopamine par l'intermédiaire de la L-DOPA, le tryptophane à la sérotonine, l'histidine à l'histamine et le glutamate au GABA. Ces décarboxylations utilisent généralement le phosphate de pyridoxal.

Arginine et monoxyde d'azote

L'arginine est transformée par les monoxyde d'azote synthases en monoxyde d'azote, ou NO\ce{NO}NO, avec formation simultanée de citrulline.

Définition

Monoxyde d'azote NO\ce{NO}NO

Médiateur gazeux de courte durée de vie, synthétisé à la demande et capable de diffuser localement à travers les membranes.

Le NO\ce{NO}NO active une guanylate cyclase soluble dans les cellules cibles, ce qui augmente la concentration de GMP cyclique. Cette voie contribue à la relaxation des muscles lisses vasculaires, à la signalisation neuronale et à certaines fonctions de défense cellulaire. Comme le NO\ce{NO}NO n'est pas stocké dans des vésicules, son activité dépend directement de la régulation de sa synthèse.

Créatine, porphyrines et taurine

La créatine est synthétisée à partir de l'arginine, de la glycine et d'un groupement méthyle fourni par la S-adénosylméthionine. Sa phosphorylation forme la phosphocréatine, réserve rapidement mobilisable de groupements phosphate à haut potentiel de transfert.

La glycine participe avec le succinyl-CoA à la biosynthèse des porphyrines. Celles-ci forment des structures cycliques capables de coordonner un ion métallique et entrent notamment dans la constitution de l'hème.

La cystéine peut être oxydée puis décarboxylée en taurine. La taurine participe notamment à la conjugaison des acides biliaires et à l'équilibre osmotique cellulaire.

Peptides biologiquement actifs

Définition

Peptide biologiquement actif

Enchaînement court de résidus d'acides aminés exerçant une fonction propre de signalisation, de régulation ou de protection, indépendamment d'un rôle structural.

Formation et maturation

De nombreux peptides actifs sont d'abord synthétisés sous la forme d'un prépropeptide. Celui-ci contient un peptide signal dirigeant la chaîne vers le réticulum endoplasmique. Le retrait du peptide signal produit un propeptide, ensuite clivé par des protéases spécifiques.

La maturation peut également comporter :

  • la formation de ponts disulfure ;
  • l'amidation de l'extrémité carboxy-terminale ;
  • la cyclisation d'un résidu terminal ;
  • le clivage d'un précurseur commun en plusieurs peptides actifs.

Cette organisation permet de stocker un précurseur peu actif dans des vésicules, puis de libérer rapidement le peptide mature par exocytose régulée.

Peptides hormonaux et neuropeptides

L'ocytocine et la vasopressine sont des nonapeptides très proches, mais leurs fonctions diffèrent. L'ocytocine participe à la contraction utérine et à l'éjection du lait. La vasopressine favorise la conservation de l'eau par le rein et contribue au contrôle vasculaire.

Les peptides hypothalamiques contrôlent la sécrétion hypophysaire. La thyréolibérine stimule l'axe thyréotrope, tandis que la gonadolibérine commande la sécrétion des gonadotrophines. Leur action dépend souvent du caractère pulsatile de leur libération.

Les enképhalines et les endorphines se lient aux récepteurs opioïdes et modulent la transmission douloureuse ainsi que plusieurs réponses neuroendocrines. La substance P participe à la transmission de signaux nociceptifs et à certaines réponses inflammatoires.

Peptides de régulation cardiovasculaire

L'angiotensine II est produite par clivages enzymatiques successifs d'un précurseur circulant. Elle provoque une vasoconstriction et stimule notamment la sécrétion d'aldostérone, ce qui favorise la rétention de sodium et le maintien de la pression artérielle.

La bradykinine exerce au contraire une action vasodilatatrice et augmente la perméabilité vasculaire. Les peptides natriurétiques favorisent l'excrétion rénale de sodium et s'opposent aux systèmes de rétention hydrosodée.

À retenir

Logique des systèmes peptidiques

Les peptides actifs sont souvent produits sous forme de précurseurs, activés par clivage puis rapidement dégradés. Cette durée d'action limitée permet une régulation précise, locale ou endocrine.

Glutathion

Le glutathion est un tripeptide formé de glutamate, de cystéine et de glycine. Sa liaison entre le glutamate et la cystéine implique le groupement gamma-carboxyle du glutamate, ce qui le distingue des peptides ordinaires.

Sous sa forme réduite, il cède des électrons pour neutraliser des espèces oxydantes. Deux molécules oxydées s'unissent alors par un pont disulfure. La régénération de la forme réduite dépend du pouvoir réducteur du NADPH\ce{NADPH}NADPH.

Attention

Glutathion et hormone peptidique

Le glutathion est bien un peptide, mais il n'agit pas comme une hormone portée par la circulation. Sa fonction principale est intracellulaire et repose sur le groupement thiol de la cystéine.

Points clés
  • Les décarboxylations produisent plusieurs amines biogènes : dopamine, sérotonine, histamine et GABA.
  • La tyrosine est aussi le précurseur des catécholamines, de la mélanine et des hormones thyroïdiennes.
  • L'arginine donne le monoxyde d'azote, médiateur gazeux synthétisé à la demande.
  • Les peptides régulateurs sont fréquemment synthétisés sous forme de prépropeptides puis activés par maturation protéolytique.
  • Les peptides hormonaux et neuropeptides coordonnent les régulations hydrique, cardiovasculaire, endocrine et nerveuse.
  • Le glutathion est un tripeptide intracellulaire essentiel à la défense contre l'oxydation.

Fiches connexes

À réviser dans la foulée, sur Acides aminés et protéines.

  • Fiche 01Les acides aminés : structure, classification et propriétés acido-basiquesAcides aminés et protéines
  • Fiche 03Liaison peptidique et structures primaire et secondaireAcides aminés et protéines
  • Fiche 04Structures tertiaire et quaternaire, repliement et allostérieAcides aminés et protéines
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    • 3.3Créatine, porphyrines et taurine lock — section verrouillée
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    • 4.4Glutathion lock — section verrouillée