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Sommaire

  • 1De l'acide aminé au peptide
  • 2Propriétés géométriques de la liaison peptidique
    • 2.1Résonance et caractère partiellement double
    • 2.2Planéité du groupement peptidique
    • 2.3Angles de rotation du squelette
  • 3Structure primaire lock — section verrouillée
  • 4Structures secondaires lock — section verrouillée
    • 4.1Hélice α\alphaα lock — section verrouillée
    • 4.2Feuillet β\betaβ lock — section verrouillée
    • 4.3Coudes lock — section verrouillée
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  5. Liaison peptidique et structures primaire et secondaire

B2 · Acides aminés et protéines

Liaison peptidique et structures primaire et secondaire

Décrire la formation et les propriétés de la liaison peptidique, sa planéité et les angles de rotation permis. Définir la structure primaire puis les structures secondaires régulières : hélice, feuillet et coudes.

Biochimie structurale et métabolique·schedule7 min de lecture·quiz17 QCM corrigés

De l'acide aminé au peptide

Un acide aminé possède un groupe amine et un groupe carboxyle portés par son carbone α\alphaα. Leur structure détaillée et leurs propriétés acido-basiques sont étudiées dans la fiche consacrée aux acides aminés.

Définition

Liaison peptidique

Liaison covalente de type amide formée entre le carbone du groupe carboxyle d'un acide aminé et l'azote du groupe amine d'un autre acide aminé.

Sa formation correspond formellement à une réaction de condensation avec élimination d'une molécule d'eau. Le groupe hydroxyle provient du carboxyle et un hydrogène provient de l'amine.

Formule

Formation formelle de la liaison peptidique

−COOH+HX2NX−→−CO−NHX−+HX2O\ce{-COOH + H2N- -> -CO-NH- + H2O}−COOH+HX2​NX−​−CO−NHX−+HX2​O

Dans la cellule, cette réaction est réalisée au cours de la traduction grâce au ribosome et à une dépense énergétique, dont les mécanismes sont développés dans la fiche consacrée à la traduction.

Définition

Résidu d'acide aminé

Unité issue d'un acide aminé après son incorporation dans une chaîne peptidique. Le terme rappelle que les éléments d'une molécule d'eau ont été éliminés lors de la formation de la liaison.

L'enchaînement répété des résidus forme le squelette peptidique, constitué par la répétition du motif −N−Cα−C−-\mathrm{N}-\mathrm{C_\alpha}-\mathrm{C}-−N−Cα​−C−. Les chaînes latérales, notées RRR, sont portées par les carbones α\alphaα et ne font pas partie de ce squelette.

Une chaîne possède deux extrémités chimiquement différentes :

  • l'extrémité N-terminale, qui porte le groupe amine libre ;
  • l'extrémité C-terminale, qui porte le groupe carboxyle libre.

Par convention, une séquence peptidique est toujours écrite et lue de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.

Définition

Peptide

Chaîne formée par l'enchaînement de résidus d'acides aminés unis par des liaisons peptidiques. Une chaîne courte est appelée oligopeptide, tandis qu'une chaîne plus longue est appelée polypeptide.

Propriétés géométriques de la liaison peptidique

Résonance et caractère partiellement double

Dans une liaison amide, le doublet électronique non liant de l'azote peut se délocaliser vers le groupe carbonyle. La liaison peptidique est donc décrite par plusieurs formes mésomères, entre lesquelles les électrons sont délocalisés.

Cette délocalisation entraîne deux conséquences :

  • la liaison entre le carbone carbonylé et l'azote possède un caractère partiellement double ;
  • l'oxygène porte une charge partielle négative, tandis que l'azote porte une charge partielle positive.

La liaison carbone-azote peptidique est ainsi plus courte et plus rigide qu'une liaison simple carbone-azote ordinaire. Sa rotation est fortement limitée.

Planéité du groupement peptidique

Définition

Plan peptidique

Ensemble approximativement coplanaire formé autour d'une liaison peptidique par le carbone α\alphaα d'un résidu, son carbone carbonylé, l'oxygène, l'azote, l'hydrogène lié à cet azote et le carbone α\alphaα du résidu suivant.

La rigidité de la liaison carbone-azote impose donc une succession de plans peptidiques. La chaîne n'est toutefois pas entièrement rigide, car ces plans peuvent s'orienter les uns par rapport aux autres grâce aux rotations autour des liaisons voisines.

Angles de rotation du squelette

La conformation du squelette peptidique est décrite par trois angles dièdres, c'est-à-dire des angles mesurant l'orientation relative de deux plans :

  • ϕ\phiϕ, angle de rotation autour de la liaison entre l'azote et le carbone α\alphaα ;
  • ψ\psiψ, angle de rotation autour de la liaison entre le carbone α\alphaα et le carbone carbonylé ;
  • ω\omegaω, angle autour de la liaison peptidique entre le carbone carbonylé et l'azote.

L'angle ω\omegaω est presque bloqué par le caractère partiellement double de la liaison peptidique. Il adopte généralement une configuration trans, proche de 180∘180^\circ180∘, dans laquelle les deux carbones α\alphaα voisins sont placés de part et d'autre de la liaison. La configuration cis, proche de 0∘0^\circ0∘, est beaucoup plus rare car elle rapproche les chaînes latérales et augmente les répulsions stériques.

Les angles ϕ\phiϕ et ψ\psiψ peuvent varier, mais toutes leurs combinaisons ne sont pas possibles. Certaines produiraient un rapprochement excessif entre atomes. Les conformations autorisées sont représentées par le diagramme de Ramachandran.

Attention

Planéité ne signifie pas rigidité totale

La liaison peptidique elle-même tourne très peu, mais la chaîne peut changer de conformation par rotation autour des liaisons définissant ϕ\phiϕ et ψ\psiψ. Il ne faut donc pas confondre rigidité du plan peptidique et rigidité de l'ensemble du polypeptide.

À retenir

La liaison peptidique est plane en raison de son caractère partiellement double. La conformation du squelette dépend principalement des angles ϕ\phiϕ et ψ\psiψ, tandis que l'angle ω\omegaω est généralement fixé en configuration trans.

Structure primaire

Définition

Structure primaire d'une protéine

Ordre linéaire exact des résidus d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique, lu de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.

La structure primaire est une information covalente : elle dépend de l'identité et de la succession des résidus. Deux chaînes comportant les mêmes acides aminés en proportions identiques peuvent donc avoir des structures primaires différentes si leur ordre change.

Exemple

Distinguer composition et structure primaire

Considérer deux tripeptides constitués des mêmes trois résidus : alanine, glycine et valine.

  • Chaîne A, de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale : Ala–Gly–Val.
  • Chaîne B, de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale : Val–Gly–Ala.

Les deux chaînes ont la même composition, avec un résidu d’alanine, un résidu de glycine et un résidu de valine chacune. Leur structure primaire est néanmoins différente, car le premier résidu est l’alanine dans la chaîne A et la valine dans la chaîne B. La structure primaire correspond donc à l’ordre des résidus, et non à leur seule composition.

La séquence détermine la répartition des chaînes latérales hydrophobes, polaires ou chargées le long du squelette. Elle conditionne ainsi les interactions que la chaîne pourra établir et les conformations qu'elle pourra adopter. L'étude du repliement tridimensionnel et de la structure tertiaire relève de la fiche suivante.

Attention

Séquence et composition

La composition indique seulement le nombre ou la proportion de chaque acide aminé. La structure primaire précise leur ordre exact : ces deux informations ne sont pas interchangeables.

Structures secondaires

Définition

Structure secondaire

Organisation locale et répétitive du squelette peptidique, stabilisée principalement par des liaisons hydrogène entre les groupes carbonyle et amide des liaisons peptidiques.

Le groupe carbonyle contient un oxygène accepteur de liaison hydrogène, tandis que le groupe amide porte généralement un hydrogène donneur. Les chaînes latérales influencent la compatibilité géométrique d'une conformation, mais les liaisons hydrogène caractéristiques des structures secondaires concernent surtout le squelette.

Hélice α\alphaα

L'hélice α\alphaα est une conformation enroulée, le plus souvent droite dans les protéines. Elle comporte environ 3,63{,}63,6 résidus par tour, avec un pas d'environ 0.54 nm\pu{0.54 nm}0.54 nm.

Chaque groupe carbonyle du résidu placé à la position iii forme une liaison hydrogène avec le groupe amide du résidu situé en position i+4i+4i+4, où iii désigne le rang du résidu dans la séquence. Ces liaisons sont approximativement parallèles à l'axe de l'hélice et stabilisent sa structure.

Les chaînes latérales sont dirigées vers l'extérieur, ce qui limite leur encombrement à l'intérieur de l'hélice. Tous les groupes peptidiques étant orientés de manière cohérente, leurs dipôles s'additionnent et produisent un dipôle global de l'hélice.

Certains résidus perturbent cette organisation. La proline limite fortement la rotation du squelette et ne porte pas l'hydrogène amide nécessaire à la liaison hydrogène. La glycine, très flexible, favorise moins le maintien d'une conformation hélicoïdale régulière.

Feuillet β\betaβ

Le brin β\betaβ correspond à une portion de chaîne dans une conformation étendue. Plusieurs brins associés par des liaisons hydrogène constituent un feuillet β\betaβ.

Les liaisons hydrogène relient les groupes carbonyle et amide de brins voisins. Ces brins peuvent appartenir à des régions éloignées d'une même chaîne ou à des chaînes différentes. Les chaînes latérales sont orientées alternativement au-dessus et au-dessous du plan moyen du feuillet, qui présente généralement une légère torsion.

Comparaison

Organisation des feuillets bêta

CritèreFeuillet parallèleFeuillet antiparallèle
Sens des brinsmême orientation N-terminale vers C-terminaleorientations opposées
Géométrie des liaisons hydrogèneobliqueplus proche de l'alignement
Connexion entre brinssouvent plus longuepeut être plus courte

Le sens d'un brin est défini par l'orientation de son extrémité N-terminale vers son extrémité C-terminale.

Coudes

Définition

Coude

Courte portion du squelette peptidique qui provoque un changement de direction de la chaîne et relie souvent deux éléments de structure secondaire.

Le coude β\betaβ comprend habituellement quatre résidus. Une liaison hydrogène peut se former entre le groupe carbonyle du résidu iii et le groupe amide du résidu i+3i+3i+3. La glycine y est favorisée par sa grande flexibilité, tandis que la géométrie contrainte de la proline peut faciliter le changement de direction.

Les coudes ne doivent pas être assimilés à de simples zones désorganisées : ils possèdent des géométries préférentielles. Les régions qui relient des structures secondaires sans motif répétitif stable sont plutôt qualifiées de boucles.

À retenir

Origine de la stabilité secondaire

Les hélices α\alphaα, les feuillets β\betaβ et les coudes sont définis par la géométrie du squelette et stabilisés principalement par des liaisons hydrogène entre groupes peptidiques.

Points clés
  • La liaison peptidique unit le carboxyle d'un résidu à l'amine du suivant et impose une orientation N-terminale vers C-terminale.
  • Sa résonance lui confère un caractère partiellement double, responsable de sa planéité et de la rotation limitée de l'angle ω\omegaω.
  • Les rotations autour des liaisons voisines sont décrites par les angles ϕ\phiϕ et ψ\psiψ, dont les valeurs sont contraintes par l'encombrement stérique.
  • La structure primaire est la séquence exacte des résidus d'acides aminés.
  • L'hélice α\alphaα est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les résidus iii et i+4i+4i+4.
  • Les feuillets β\betaβ associent des brins étendus parallèles ou antiparallèles, tandis que les coudes changent la direction de la chaîne.

Fiches connexes

À réviser dans la foulée, sur Acides aminés et protéines.

  • Fiche 01Les acides aminés : structure, classification et propriétés acido-basiquesAcides aminés et protéines
  • Fiche 02Dérivés d'acides aminés et peptides biologiquement actifsAcides aminés et protéines
  • Fiche 04Structures tertiaire et quaternaire, repliement et allostérieAcides aminés et protéines
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    • 4.3Coudes lock — section verrouillée