B3 · Expression des gènes
Maturation des ARN messagers : coiffe, polyadénylation et épissage
Décrire l'ajout de la coiffe en 5', la polyadénylation en 3' et le mécanisme d'épissage par le spliceosome. Expliquer l'épissage alternatif et la diversité protéique qu'il engendre.
Biologie moléculaire et génome7 min de lecture17 QCM corrigés
Du transcrit primaire à l'ARN messager mature
Chez les eucaryotes, l'ARN produit par l'ARN polymérase II n'est généralement pas immédiatement utilisable pour la synthèse protéique. Il subit plusieurs transformations dans le noyau, souvent alors que sa transcription est encore en cours.
Le pré-ARNm comprend des exons, séquences conservées dans l'ARN mature, et des introns, séquences éliminées par épissage. Un exon n'est pas nécessairement entièrement codant, car les régions non traduites situées en et en appartiennent aussi à des exons.
Les trois grandes étapes de maturation sont coordonnées avec la transcription, décrite dans la fiche précédente du sous-bloc. Cette coordination limite la présence de transcrits incomplets et facilite leur contrôle avant l'export nucléaire.
Ajout de la coiffe en extrémité
L'extrémité initiale du pré-ARNm porte trois phosphates. Peu après le début de la transcription, lorsque le transcrit mesure seulement quelques dizaines de nucléotides, trois activités enzymatiques interviennent successivement :
- une ARN triphosphatase retire le phosphate terminal de l'extrémité ;
- une guanylyltransférase ajoute une guanosine monophosphate selon une liaison - triphosphate ;
- une méthyltransférase méthyle l'azote en position 7 de la guanine ajoutée.
Des méthylations supplémentaires peuvent toucher le ribose des premiers nucléotides du transcrit. La liaison inversée de la coiffe la distingue d'une liaison phosphodiester ordinaire et rend l'extrémité difficilement accessible aux enzymes de dégradation.
La coiffe est reconnue dans le noyau par un complexe de liaison à la coiffe. Elle remplit plusieurs fonctions :
- elle protège l'ARN contre les exonucléases agissant depuis l'extrémité ;
- elle participe à l'épissage, notamment pour la reconnaissance du premier intron ;
- elle favorise l'export de l'ARNm hors du noyau ;
- elle permettra ensuite la reconnaissance de l'ARNm par la machinerie d'initiation de la traduction.
Formation de l'extrémité et polyadénylation
La formation de l'extrémité ne correspond pas à une simple interruption de la synthèse d'ARN. Le pré-ARNm est d'abord reconnu puis coupé à un emplacement déterminé par plusieurs séquences.
Le motif AAUAAA, situé en amont du site de coupure, est reconnu par le complexe CPSF, facteur de spécificité du clivage et de la polyadénylation. Une région riche en guanosines et uridines, située en aval, est reconnue par le facteur CstF. D'autres facteurs de clivage assemblent alors le complexe de maturation.
Après coupure du pré-ARNm, la poly(A) polymérase ajoute successivement des adénosines sans lire de matrice. La queue obtenue comporte généralement quelques centaines de résidus chez les mammifères.
Dans le noyau, des protéines de liaison à la poly(A) recouvrent progressivement la queue. Elles contribuent à en contrôler la longueur, protègent l'extrémité et participent à l'export nucléaire. Dans le cytoplasme, d'autres protéines associées à la queue poly(A) favorisent la stabilité de l'ARNm et l'efficacité de sa traduction.
La diminution progressive de la longueur de cette queue constitue souvent une première étape de la dégradation d'un ARNm. La polyadénylation influence donc la durée pendant laquelle un transcrit peut être utilisé.
Épissage des introns
L'épissage dépend de séquences courtes portées par le pré-ARNm :
- le site donneur de l'intron contient généralement les nucléotides GU ;
- le point de branchement comporte une adénosine particulière ;
- une région riche en pyrimidines précède le site terminal ;
- le site accepteur se termine généralement par AG.
Ces motifs sont nécessaires à la reconnaissance de l'intron, mais leur faible longueur ne suffit pas toujours à les identifier sans l'aide de protéines régulatrices.
Le spliceosome
Le spliceosome contient de petites particules ribonucléoprotéiques nucléaires, désignées U1, U2, U4, U5 et U6. Chacune associe un petit ARN nucléaire à plusieurs protéines. Les ARN assurent une partie essentielle de la reconnaissance par complémentarité de bases et participent au centre catalytique.
Les deux réactions de transestérification
Lors de la première réaction, le groupement hydroxyle en position du ribose de l'adénosine de branchement attaque le site donneur . L'extrémité de l'intron se lie alors à cette adénosine par une liaison phosphodiester inhabituelle -. L'intron prend une structure en boucle appelée lasso.
Lors de la seconde réaction, le groupement hydroxyle de l'exon situé en amont attaque le site accepteur . Les deux exons sont reliés par une liaison phosphodiester ordinaire et l'intron en lasso est libéré. Il est ensuite débranché puis généralement dégradé.
Les réactions de transestérification ne modifient pas le nombre total de liaisons phosphodiester et n'exigent donc pas directement d'apport énergétique. En revanche, de l'ATP est consommé pour les nombreux réarrangements du spliceosome et pour le contrôle de fidélité.
Épissage constitutif et épissage alternatif
Les principales modalités d'épissage alternatif sont :
- l'inclusion ou l'exclusion d'un exon ;
- le choix entre deux exons mutuellement exclusifs ;
- l'utilisation de sites donneurs différents ;
- l'utilisation de sites accepteurs différents ;
- la rétention d'un intron dans l'ARN mature.
Le choix dépend de séquences régulatrices en cis, situées sur le pré-ARNm, et de facteurs agissant en trans, qui s'y fixent. Les protéines de la famille SR favorisent généralement la reconnaissance de certains sites, tandis que plusieurs ribonucléoprotéines nucléaires hétérogènes peuvent la limiter. La concentration de ces facteurs varie selon le type cellulaire, le stade de développement et les signaux reçus.
Conséquences sur la diversité protéique
Les différents ARN messagers issus d'un même gène sont appelés isoformes de transcrit. Lorsque leur région codante diffère, ils peuvent produire des isoformes protéiques présentant une séquence, des domaines fonctionnels, une localisation ou une activité distincts.
L'épissage alternatif ne conduit cependant pas toujours à une nouvelle protéine. Il peut ne modifier qu'une région non traduite, ce qui influence plutôt la stabilité, la localisation ou l'efficacité de traduction de l'ARNm. Il peut aussi introduire un codon d'arrêt prématuré, entraînant la reconnaissance et l'élimination du transcrit par un système de surveillance.
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