B4 · Matrice extracellulaire
Protéines fibreuses de la matrice extracellulaire
Décrire la synthèse et l'assemblage des collagènes, leurs principaux types et leur distribution tissulaire. Présenter l'élastine, la fibronectine et la laminine et les propriétés mécaniques qu'elles confèrent.
Biologie cellulaire6 min de lecture15 QCM corrigés
La matrice extracellulaire et ses protéines structurales
La résistance mécanique d'un tissu dépend de la nature, de la quantité et de l'orientation de ses protéines matricielles. Les collagènes résistent surtout à la traction, tandis que l'élastine permet une déformation réversible. La fibronectine et la laminine sont des glycoprotéines d'organisation reliant entre eux différents constituants matriciels.
Les protéoglycanes et les glycosaminoglycanes, responsables notamment de l'hydratation et de la résistance à la compression, sont étudiés dans la fiche suivante.
Les collagènes
Les collagènes constituent les protéines les plus abondantes de la matrice extracellulaire. Leur fonction mécanique principale est de résister aux forces de traction, c'est-à-dire aux forces qui tendent à étirer un tissu.
Structure moléculaire
Chaque chaîne α possède une séquence répétitive de type Gly–X–Y, où Gly est la glycine et X et Y sont fréquemment la proline ou l'hydroxyproline. La glycine, très petite, peut occuper le centre étroit de la triple hélice. Sa présence tous les trois résidus permet donc l'association serrée des trois chaînes.
Les chaînes α s'enroulent les unes autour des autres pour former une triple hélice. Les liaisons hydrogène et les résidus d'hydroxyproline stabilisent cette structure. Selon le type de collagène, les triples hélices s'assemblent en fibrilles, en réseaux ou en structures d'ancrage.
Une fibre de collagène correspond à un faisceau de fibrilles. L'organisation hiérarchique allant de la chaîne α à la fibre explique la forte résistance mécanique du collagène.
Synthèse intracellulaire
Les collagènes sont synthétisés principalement par les fibroblastes, mais aussi par d'autres cellules spécialisées selon le tissu. La synthèse commence dans le réticulum endoplasmique rugueux.
L'hydroxylation est une modification chimique ajoutant un groupe hydroxyle à certaines prolines et lysines. Elle nécessite notamment du dioxygène, du fer ferreux et de la vitamine C. Elle augmente la stabilité de la triple hélice et prépare la formation ultérieure de liaisons covalentes.
Après la sécrétion, des protéases extracellulaires retirent les propeptides amino- et carboxy-terminaux. Les molécules ainsi formées s'alignent avec un décalage régulier pour constituer les fibrilles. La lysyl-oxydase, enzyme extracellulaire dépendante du cuivre, transforme certaines lysines et hydroxylysines afin de permettre des liaisons covalentes entre molécules voisines.
Principaux types et distribution
Les collagènes I, II, III et V appartiennent au groupe des collagènes fibrillaires. Le collagène IV conserve des domaines terminaux qui permettent son association en réseau. Sa contribution précise à l'architecture de la lame basale relève de la fiche consacrée à cette structure.
L'élastine et les fibres élastiques
L'élastine est d'abord sécrétée sous la forme d'un précurseur soluble, la tropoélastine. Celle-ci contient des régions hydrophobes et des régions riches en lysine. Les molécules de tropoélastine se déposent sur une charpente de microfibrilles de fibrilline.
La lysyl-oxydase transforme ensuite certaines lysines. Des liaisons covalentes spécifiques, notamment les desmosines, réunissent plusieurs chaînes et rendent l'ensemble insoluble.
Lorsque la fibre est étirée, ses segments hydrophobes se déploient et deviennent plus ordonnés. Lorsque la force disparaît, ils reviennent spontanément vers un état désordonné plus favorable. Cette restitution explique le recul élastique.
Les fibres élastiques sont particulièrement abondantes dans les parois des artères élastiques, le poumon, la peau et certains ligaments. Elles supportent les cycles répétés d'étirement sans conférer la forte rigidité du collagène.
La fibronectine
La fibronectine est formée de deux chaînes reliées près de leur extrémité carboxy-terminale par des ponts disulfure. Chaque chaîne contient des domaines pouvant reconnaître le collagène, certains glycosaminoglycanes et des récepteurs cellulaires.
Elle existe sous une forme soluble, présente dans le plasma, et sous une forme insoluble, assemblée en fibrilles dans la matrice. Son assemblage dépend de forces exercées par les cellules, qui déplient partiellement la molécule et rendent accessibles des sites d'association entre fibronectines.
La fibronectine n'assure pas à elle seule une forte résistance à la traction. Elle agit comme une protéine de connexion qui organise les dépôts matriciels et répartit les contraintes entre la cellule et son environnement. Les mécanismes détaillés de liaison aux intégrines sont abordés dans la fiche sur les interactions cellule–matrice.
La laminine
Les trois chaînes s'associent par une longue région en superhélice. Leurs autres domaines permettent la polymérisation des laminines et leur association à des récepteurs cellulaires ainsi qu'à d'autres composants matriciels.
La laminine forme une charpente souple qui organise la lame basale. Elle contribue à l'ancrage des cellules, à la transmission des forces et au maintien de leur polarité. Contrairement au collagène I, elle ne forme pas de câbles résistants à la traction. L'organisation complète de la laminine avec le collagène IV et les autres constituants appartient à la fiche sur la lame basale.
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