B7 · Électrophysiologie
Électrophorèse : principe physique et applications biologiques
Relier la migration d'une particule chargée au champ appliqué, à sa charge et à la résistance du milieu. Décrire les paramètres qui gouvernent une séparation et l'interprétation d'un profil électrophorétique.
Biophysique8 min de lecture17 QCM corrigés
Principe général de l’électrophorèse
Le champ électrique décrit l’action électrique locale exercée sur une charge. Son lien avec le potentiel électrique est étudié dans la fiche consacrée à l’électrostatique. Dans une cuve d’électrophorèse, l’anode est l’électrode positive et la cathode l’électrode négative. Le champ est orienté de l’anode vers la cathode.
Une particule de charge électrique subit une force proportionnelle au champ :
Une particule positive se déplace dans le sens de , donc vers la cathode. Une particule négative se déplace en sens opposé, donc vers l’anode. Une particule de charge nette nulle ne possède pas de migration électrophorétique propre.
De la force électrique à la vitesse de migration
Résistance mécanique du milieu
Le milieu s’oppose au mouvement par une force de frottement. Aux faibles vitesses rencontrées en électrophorèse, cette force est approximativement proportionnelle à la vitesse :
où est la force de frottement, le coefficient de frottement et la vitesse de migration. Le signe négatif indique que le frottement s’oppose au mouvement.
Après une phase transitoire très brève, la force électrique et le frottement se compensent. La particule atteint alors une vitesse limite constante.
La migration est donc d’autant plus rapide que la charge effective est grande et que le frottement est faible. Le coefficient augmente notamment avec la viscosité du milieu, la taille hydrodynamique de la particule et les obstacles rencontrés.
Pour une particule sphérique de rayon hydrodynamique se déplaçant dans un liquide homogène de viscosité dynamique , la loi de Stokes donne . Cette relation éclaire l’effet de la taille, mais elle ne décrit pas à elle seule la migration dans un gel poreux.
La relation sur la distance suppose un champ uniforme, une mobilité constante et l’absence d’écoulement global du liquide.
Origine de la séparation
Deux espèces sont séparées si leurs mobilités électrophorétiques sont différentes. La mobilité résulte du rapport entre leur charge effective et leur frottement.
Propriétés de la particule
La migration dépend de plusieurs caractéristiques :
- la charge nette, qui fixe l’intensité et le sens de la force électrique ;
- la taille hydrodynamique, qui influence le frottement ;
- la forme, car une particule allongée ou compacte ne rencontre pas la même résistance ;
- les interactions avec le solvant, les ions et le support ;
- l’état d’association ou la conformation de la particule.
La charge effective peut être inférieure à la charge structurale, car les ions du milieu forment autour de la particule une atmosphère ionique qui modifie l’action du champ.
Rôle du support poreux
Dans un gel, la taille des pores dépend de la nature et de la concentration du réseau. Des pores plus petits renforcent la discrimination selon la taille, mais peuvent empêcher la progression des particules les plus volumineuses. Le gel limite également les mouvements convectifs et stabilise les zones séparées.
Influence du milieu tamponné
Le pH modifie l’ionisation des groupes acides et basiques, donc la charge nette des molécules biologiques. Pour une protéine, le point isoélectrique, noté , est le pH auquel la charge nette moyenne est nulle. Si le pH est inférieur au , la charge moyenne est positive ; s’il lui est supérieur, elle est négative.
La force ionique influence l’écrantage des charges et la conductivité. Une conductivité élevée augmente le courant à champ donné et favorise l’échauffement par effet Joule. Cet échauffement diminue la viscosité, peut perturber la structure des molécules et crée des gradients qui déforment les zones de migration.
Champ, durée et diffusion
Augmenter le champ accroît la vitesse, mais augmente généralement aussi l’échauffement. Prolonger la migration augmente les distances parcourues, tout en laissant davantage de temps à la diffusion, mouvement aléatoire responsable de l’élargissement des zones.
Une bonne résolution exige une différence suffisante de mobilité et des zones étroites. Elle dépend donc du champ, de la durée, du support, de la température, de la diffusion et de la quantité déposée.
Principaux modes de séparation
En conditions natives, plusieurs propriétés varient simultanément : une différence de position ne peut donc pas être attribuée automatiquement à une différence de taille. En conditions dénaturantes, le traitement vise à réduire l’influence de la conformation et de la charge propre afin de privilégier une séparation selon la taille apparente.
Dans la focalisation isoélectrique, un gradient de pH est établi. Une protéine migre tant qu’elle porte une charge nette. Lorsqu’elle atteint la zone où le pH égale son , sa charge nette s’annule et sa migration propre cesse. Si elle diffuse hors de cette zone, elle retrouve une charge qui la ramène vers son point isoélectrique, d’où le terme de focalisation.
En électrophorèse capillaire, le liquide peut aussi se déplacer globalement sous l’effet du champ : c’est le flux électro-osmotique. La vitesse observée associe alors la migration propre de la particule et le déplacement du liquide.
Lecture d’un profil électrophorétique
Sur un support, une bande correspond à une zone où le signal est concentré. En capillaire, le profil apparaît sous forme de pics successifs. Leur position renseigne sur la mobilité apparente ; leur intensité ou leur aire peut renseigner sur la quantité, à condition que la détection soit linéaire et comparable entre les mesures.
Une bande unique ne démontre pas nécessairement la présence d’une seule espèce : plusieurs particules de mobilités proches peuvent comigrer. À l’inverse, une bande diffuse peut traduire une hétérogénéité, une diffusion importante, une quantité excessive ou des conditions instables.
Les applications biologiques reposent sur la séparation de mélanges de protéines, d’acides nucléiques ou d’autres particules chargées. Selon les conditions, l’électrophorèse permet d’étudier leur hétérogénéité, leur pureté apparente, leur taille, leur charge ou leur point isoélectrique. Les protocoles analytiques propres aux protéines et aux acides nucléiques sont détaillés dans les fiches de biochimie et de biologie moléculaire correspondantes.
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