B4 · Communication cellulaire
Molécules d'adhérence : cadhérines, intégrines, sélectines et Ig-CAM
Classer les familles de molécules d'adhérence selon leur dépendance au calcium et leur partenaire de liaison. Décrire leur rôle dans la cohésion tissulaire, l'ancrage à la matrice et la signalisation associée.
Biologie cellulaire6 min de lecture15 QCM corrigés
Principes généraux de l’adhérence cellulaire
L’adhérence n’est pas une simple propriété collante de la membrane. Elle repose sur la reconnaissance entre une molécule d’adhérence et un partenaire de liaison, appelé ligand. La spécificité de cette interaction permet aux cellules de s’organiser en tissus, de conserver leur position ou, au contraire, d’établir des contacts transitoires.
Deux molécules présentes sur des membranes opposées interagissent en trans. Plusieurs molécules appartenant à une même membrane peuvent aussi se regrouper en cis, ce qui augmente l’intensité globale de l’adhérence.
La liaison extracellulaire est généralement réversible et individuellement peu intense. Une adhérence résistante apparaît lorsque de nombreux récepteurs sont regroupés et reliés au cytosquelette par des protéines adaptatrices. L’adhérence associe donc trois niveaux :
- la reconnaissance d’un ligand à l’extérieur de la cellule ;
- l’ancrage mécanique au cytosquelette ;
- la transmission d’informations vers l’intérieur de la cellule.
Classification des quatre grandes familles
La dépendance aux ions calcium permet une première classification, mais elle ne suffit pas : il faut également identifier la nature du partenaire reconnu.
Cadhérines et cohésion tissulaire
Le domaine extracellulaire d’une cadhérine est formé de répétitions rigidifiées par la fixation d’ions . Cette rigidité maintient le domaine dans une conformation compatible avec la reconnaissance d’une cadhérine portée par la cellule opposée. En l’absence de calcium, le domaine extracellulaire devient flexible et l’adhérence diminue.
La liaison est généralement homophile : une catégorie de cadhérine reconnaît préférentiellement la même catégorie. Cette sélectivité favorise le regroupement de cellules possédant un profil d’expression comparable. Les cadhérines participent ainsi au tri cellulaire, à l’architecture des tissus et au maintien de leur cohésion.
Leur domaine cytoplasmique ne se fixe pas directement au cytosquelette. Il recrute des caténines, protéines adaptatrices qui assurent la connexion avec les filaments d’actine et participent à la régulation de cette connexion. La force exercée sur une cadhérine peut donc être répartie dans le réseau d’actine.
Certaines cadhérines sont associées à d’autres éléments du cytosquelette dans des dispositifs spécialisés. L’organisation détaillée des jonctions adhérentes et des desmosomes relève de la fiche consacrée aux jonctions cellulaires.
Intégrines et ancrage à la matrice extracellulaire
Les sous-unités α et β s’associent en un hétérodimère. Différentes combinaisons reconnaissent différents ligands. Les partenaires sont principalement des protéines de la matrice extracellulaire, mais certaines intégrines reconnaissent aussi des molécules d’adhérence portées par une autre cellule.
La fixation du ligand nécessite des cations divalents, notamment ou . Leur effet dépend du type d’intégrine et du site ionique occupé : il est donc plus exact de parler de dépendance aux cations divalents que de dépendance exclusive au calcium.
À l’intérieur de la cellule, la courte région cytoplasmique des intégrines recrute des protéines adaptatrices, notamment la taline, la kindline et la vinculine. Celles-ci relient le récepteur aux filaments d’actine. La cellule peut ainsi s’ancrer à la matrice, transmettre des forces et percevoir les propriétés mécaniques de son environnement.
Une signalisation bidirectionnelle
La signalisation des intégrines fonctionne dans deux directions :
- de l’intérieur vers l’extérieur : des protéines intracellulaires modifient la conformation et le regroupement des intégrines, ce qui augmente leur capacité à fixer le ligand ;
- de l’extérieur vers l’intérieur : la fixation du ligand déclenche le recrutement de protéines adaptatrices et d’enzymes de signalisation, modifiant le cytosquelette, la survie, la prolifération ou la migration.
Une cellule peut donc renforcer rapidement son adhérence sans synthétiser de nouveaux récepteurs, en augmentant leur affinité, leur avidité ou les deux.
Sélectines et adhérence transitoire
Les sélectines possèdent un domaine de type lectine, c’est-à-dire capable de reconnaître un glucide. Cette reconnaissance est hétérophile, puisque la sélectine et son ligand ne sont pas de même nature moléculaire. Le calcium stabilise le site de reconnaissance du motif glucidique.
Les liaisons formées sont rapides, réversibles et adaptées aux contacts transitoires entre cellules. Elles permettent de ralentir une cellule mobile et de multiplier ses contacts avec une surface cellulaire sans provoquer immédiatement une immobilisation forte. Une adhérence plus stable peut ensuite être assurée par d’autres familles, notamment les intégrines.
Ig-CAM et reconnaissance indépendante du calcium
Les Ig-CAM possèdent un ou plusieurs domaines extracellulaires présentant le repliement caractéristique de la superfamille des immunoglobulines. Cette parenté structurale ne signifie pas qu’elles sont toutes des anticorps ni qu’elles ont toutes une fonction immunitaire.
Leurs interactions peuvent être :
- homophiles, entre deux Ig-CAM identiques ou apparentées ;
- hétérophiles, avec une autre Ig-CAM ;
- hétérophiles, avec une intégrine.
Cette diversité leur permet de participer à la reconnaissance intercellulaire, à la stabilisation des contacts et au guidage des déplacements cellulaires. Leur liaison n’exigeant pas de extracellulaire, elles se distinguent nettement des cadhérines et des sélectines.
Adhérence, force et signalisation
Les molécules d’adhérence sont des récepteurs mécanochimiques : elles convertissent une interaction moléculaire en force et en signal. Leur regroupement recrute des protéines adaptatrices, organise le cytosquelette et crée des plateformes de signalisation.
Les cadhérines renseignent la cellule sur la présence et l’identité de ses voisines. Les intégrines indiquent la composition, l’organisation et la rigidité de la matrice. Les sélectines permettent l’établissement rapide de contacts transitoires. Les Ig-CAM diversifient les mécanismes de reconnaissance intercellulaire.
Ces signaux d’adhérence peuvent coopérer avec les voies activées par les autres récepteurs membranaires. Les mécanismes détaillés des cascades de phosphorylation et des seconds messagers sont traités dans les fiches précédentes du sous-bloc.
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